UCSC Human Gene Sorter
 
genome assembly search
sort by display output 
#
Name
VisiGene
BLASTP
E-Value
Genome Position
Description
1VPREB3n/a
    
    
     
1e-68chr22 23,753,584V-set pre-B cell surrogate light chain 3 (from RefSeq NM_013378.3)
2FCRL2n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr1 157,761,432Fc receptor like 2, transcript variant 1 (from RefSeq NM_030764.4)
3IL24n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr1 206,900,791interleukin 24, transcript variant 1 (from RefSeq NM_006850.3)
4CXCR2P1n/a
    
    
     
n/achr2 218,060,875C-X-C motif chemokine receptor 2 pseudogene 1 (from HGNC CXCR2P1)
5IGHJ2n/a
    
    
     
n/achr14 105,865,224immunoglobulin heavy joining 2 (from HGNC IGHJ2)
6CD180n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr5 67,188,206CD180 molecule (from RefSeq NM_005582.3)
7IGHV1-69n/a
    
    
     
n/achr14 106,714,932V region of the variable domain of immunoglobulin heavy  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt P01742)
8IGHV6-1n/a
    
    
     
0.0000006chr14 105,940,004V region of the variable domain of immunoglobulin heavy  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A0B4J1U7)
9STAB2n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr12 103,676,996stabilin 2 (from RefSeq NM_017564.10)
10ENSG00000268027n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr19 41,550,221ENSG00000268027 (from geneSymbol)
11BANK1n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr4 101,932,771B cell scaffold protein with ankyrin repeats 1, transcript variant 1 (from RefSeq NM_017935.5)
12PARP15n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr3 122,608,348poly(ADP-ribose) polymerase family member 15, transcript variant 1 (from RefSeq NM_001113523.3)
13ENSG00000269954n/a
    
    
     
n/achr8 11,558,591ENSG00000269954 (from geneSymbol)
14CXCL6n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr4 73,837,719C-X-C motif chemokine ligand 6 (from RefSeq NM_002993.4)
15PPBPP1n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr4 73,848,347pro-platelet basic protein pseudogene 1 (from HGNC PPBPP1)
16IGHV4-34n/a
    
    
     
n/achr14 106,373,904V region of the variable domain of immunoglobulin heavy  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt P06331)
17FCRL1n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr1 157,807,261Fc receptor like 1, transcript variant 1 (from RefSeq NM_052938.5)
18IGHV3-30n/a
n/a
n/a
n/a
0.000002chr14 106,335,347V region of the variable domain of immunoglobulin heavy  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt P0DP03)
19IGHV1-2n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr14 105,986,832V region of the variable domain of immunoglobulin heavy  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt P23083)
20AIM2n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr1 159,069,625absent in melanoma 2, transcript variant 1 (from RefSeq NM_004833.3)
21IGLV6-57n/a
n/a
n/a
n/a
0.0000000000004chr22 22,196,037V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:17576170, PubMed:20176268). (from UniProt P01721)
22IKZF3n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr17 39,811,015IKAROS family zinc finger 3, transcript variant 1 (from RefSeq NM_012481.5)
23SP140n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr2 230,269,475SP140 nuclear body protein, transcript variant 1 (from RefSeq NM_007237.5)
24TMEM156n/a
    
    
     
n/achr4 38,999,576transmembrane protein 156, transcript variant 1 (from RefSeq NM_024943.3)
25ADGRG5n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr16 57,559,916adhesion G protein-coupled receptor G5, transcript variant 3 (from RefSeq NM_001318481.2)
26RHOHn/a
n/a
n/a
n/a
n/achr4 40,221,999ras homolog family member H, transcript variant 6 (from RefSeq NM_004310.5)
27ZC3H12Dn/a
n/a
n/a
n/a
n/achr6 149,465,904zinc finger CCCH-type containing 12D (from RefSeq NM_207360.3)
28IGKV1-6n/a
    
    
     
0.000002chr2 88,966,514V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A0C4DH72)
29LINC01781n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr1 80,591,271long intergenic non-protein coding RNA 1781, transcript variant 1 (from RefSeq NR_125940.1)
30IGLV8-61n/a
    
    
     
0.0000000000002chr22 22,098,956V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:17576170, PubMed:20176268). (from UniProt A0A075B6I0)
31BLKn/a
n/a
n/a
n/a
n/achr8 11,529,493BLK proto-oncogene, Src family tyrosine kinase, transcript variant 1 (from RefSeq NM_001715.3)
32IGHV4-39n/a
    
    
     
0.001chr14 106,421,964V region of the variable domain of immunoglobulin heavy  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt P01824)
33CXCR3n/a
    
    
     
n/achrX 71,617,215C-X-C motif chemokine receptor 3, transcript variant 1 (from RefSeq NM_001504.2)
34IL12RB1n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr19 18,072,964interleukin 12 receptor subunit beta 1, transcript variant 1 (from RefSeq NM_005535.3)
35GNGT2n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr17 49,208,405G protein subunit gamma transducin 2, transcript variant 2 (from RefSeq NM_001198754.2)
36CETPn/a
n/a
n/a
n/a
n/achr16 56,972,897cholesteryl ester transfer protein, transcript variant 1 (from RefSeq NM_000078.3)
37LY9n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr1 160,812,214lymphocyte antigen 9, transcript variant 1 (from RefSeq NM_002348.4)
38SIGLEC10-AS2n/a
    
    
     
n/achr19 51,414,631SIGLEC10-AS2 (from geneSymbol)
39NCR3n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr6 31,590,950natural cytotoxicity triggering receptor 3, transcript variant 1 (from RefSeq NM_147130.3)
40IGHV3-11n/a
n/a
n/a
n/a
0.0000006chr14 106,116,919V region of the variable domain of immunoglobulin heavy  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt P01762)
41FCRL3n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr1 157,688,625Fc receptor like 3, transcript variant 1 (from RefSeq NM_052939.4)
42IGHV1-18n/a
    
    
     
n/achr14 106,185,147V region of the variable domain of immunoglobulin heavy  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A0C4DH31)
43IGHV3-48n/a
n/a
n/a
n/a
0.000001chr14 106,538,077V region of the variable domain of immunoglobulin heavy  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt P01763)
44CD1Cn/a
n/a
n/a
n/a
n/achr1 158,292,348CD1c molecule (from RefSeq NM_001765.3)
45ENSG00000261346n/a
    
    
     
n/achr16 30,483,266ENSG00000261346 (from geneSymbol)
46TBC1D27Pn/a
n/a
n/a
n/a
n/achr17 16,928,250TBC1 domain family member 27, pseudogene (from HGNC TBC1D27P)
47ENSG00000290698n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr17 16,928,877TBC1 domain family member 27, pseudogene (from RefSeq NR_147084.1)
48TAF5LP1n/a
    
    
     
n/achr17 35,498,696TATA-box binding protein associated factor 5 like pseudogene 1 (from HGNC TAF5LP1)
49PDCD1n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr2 241,854,389programmed cell death 1 (from RefSeq NM_005018.3)
50IGHV3-33n/a
    
    
     
0.000003chr14 106,360,058V region of the variable domain of immunoglobulin heavy  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt P01772)