UCSC Human Gene Sorter
 
genome assembly search
sort by display output 
#
Name
VisiGene
BLASTP
E-Value
Genome Position
Description
1CD180n/a
n/a
n/a
n/a
0chr5 67,188,206CD180 molecule (from RefSeq NM_005582.3)
2ENSG00000271680n/a
    
    
     
n/achr1 206,906,160ENSG00000271680 (from geneSymbol)
3IGHV1-3n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr14 106,005,334V region of the variable domain of immunoglobulin heavy  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A0C4DH29)
4IGHV3-66n/a
    
    
     
n/achr14 106,675,280V region of the variable domain of immunoglobulin heavy  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A0C4DH42)
5LRTM1n/a
    
    
     
0.009chr3 54,923,145leucine rich repeats and transmembrane domains 1, transcript variant 1 (from RefSeq NM_020678.4)
6TIGITn/a
n/a
n/a
n/a
n/achr3 114,302,158T cell immunoreceptor with Ig and ITIM domains (from RefSeq NM_173799.4)
7TRGV5Pn/a
    
    
     
n/achr7 38,345,264T cell receptor gamma variable 5P (pseudogene) (from HGNC TRGV5P)
8IGLV3-16n/a
    
    
     
n/achr22 22,747,652V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:17576170, PubMed:20176268). (from UniProt A0A075B6K0)
9RPL13AP8n/a
    
    
     
n/achr1 206,907,924ribosomal protein L13a pseudogene 8 (from HGNC RPL13AP8)
10IGKV2-29n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr2 89,234,543immunoglobulin kappa variable 2-29 (gene/pseudogene) (from HGNC IGKV2-29)
11LINC02397n/a
    
    
     
n/achr12 92,479,271long intergenic non-protein coding RNA 2397 (from HGNC LINC02397)
12ENSG00000266923n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr12 92,452,605ENSG00000266923 (from geneSymbol)
13LINC03058n/a
    
    
     
n/achr14 20,784,090LINC03058 (from geneSymbol)
14ENSG00000240535n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr5 55,034,261ENSG00000240535 (from geneSymbol)
15IGKV3D-15n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr2 90,115,120V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A087WSY6)
16PLA2G2Dn/a
n/a
n/a
n/a
n/achr1 20,115,737phospholipase A2 group IID, transcript variant 1 (from RefSeq NM_012400.4)
17ENSG00000262151n/a
    
    
     
n/achr16 10,876,833ENSG00000262151 (from geneSymbol)
18TRGV4n/a
    
    
     
n/achr7 38,354,116V region of the variable domain of T cell receptor (TR) gamma  chain that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Gamma-delta TRs recognize a variety of self and foreign non-peptide  antigens frequently expressed at the epithelial boundaries between the  host and external environment, including endogenous lipids presented by  MH-like protein CD1D and phosphoantigens presented by butyrophilin-like  molecule BTN3A1. Upon antigen recognition induces rapid, innate-like  immune responses involved in pathogen clearance and tissue repair  (PubMed:23348415, PubMed:28920588). Binding of gamma-delta TR complex  to antigen triggers phosphorylation of immunoreceptor tyrosine-based  activation motifs (ITAMs) in the CD3 chains by the LCK and FYN kinases,  allowing the recruitment, phosphorylation, and activation of ZAP70 that  facilitates phosphorylation of the scaffolding proteins LCP2 and LAT.  This lead to the formation of a supramolecular signalosome that  recruits the phospholipase PLCG1, resulting in calcium mobilization and  ERK activation, ultimately leading to T cell expansion and  differentiation into effector cells (PubMed:25674089). Gamma-delta TRs  are produced through somatic rearrangement of a limited repertoire of  variable (V), diversity (D), and joining (J) genes. The potential  diversity of gamma-delta TRs is conferred by the unique ability to  rearrange (D) genes in tandem and to utilize all three reading frames.  The combinatorial diversity is considerably increased by the sequence  exonuclease trimming and random nucleotide (N) region additions which  occur during the V-(D)-J rearrangements (PubMed:24387714). (from UniProt A0A0C4DH28)
19ENSG00000267359n/a
    
    
     
n/achr17 35,553,986uncharacterized LOC107985033, transcript variant 2 (from RefSeq NR_138032.1)
20ENSG00000234211n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr1 161,673,401ENSG00000234211 (from geneSymbol)
21ENSG00000267349n/a
    
    
     
n/achr17 35,478,219ENSG00000267349 (from geneSymbol)
22FASLGn/a
n/a
n/a
n/a
n/achr1 172,662,989Fas ligand, transcript variant 1 (from RefSeq NM_000639.3)
23IGKV1D-8n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr2 90,221,055V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A087WSZ0)
24IGLV2-5n/a
    
    
     
n/achr22 22,856,900immunoglobulin lambda variable 2-5 (pseudogene) (from HGNC IGLV2-5)
25IGKV2-26n/a
    
    
     
n/achr2 89,196,462immunoglobulin kappa variable 2-26 (pseudogene) (from HGNC IGKV2-26)
26ENSG00000266664n/a
    
    
     
n/achr17 19,150,782ENSG00000266664 (from geneSymbol)
27IGKV5-2n/a
    
    
     
n/achr2 88,897,508V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt P06315)
28IGHV3-20n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr14 106,211,194V region of the variable domain of immunoglobulin heavy  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A0C4DH32)
29TRGV5n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr7 38,349,688V region of the variable domain of T cell receptor (TR) gamma  chain that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Gamma-delta TRs recognize a variety of self and foreign non-peptide  antigens frequently expressed at the epithelial boundaries between the  host and external environment, including endogenous lipids presented by  MH-like protein CD1D and phosphoantigens presented by butyrophilin-like  molecule BTN3A1. Upon antigen recognition induces rapid, innate-like  immune responses involved in pathogen clearance and tissue repair  (PubMed:23348415, PubMed:28920588). Binding of gamma-delta TR complex  to antigen triggers phosphorylation of immunoreceptor tyrosine-based  activation motifs (ITAMs) in the CD3 chains by the LCK and FYN kinases,  allowing the recruitment, phosphorylation, and activation of ZAP70 that  facilitates phosphorylation of the scaffolding proteins LCP2 and LAT.  This lead to the formation of a supramolecular signalosome that  recruits the phospholipase PLCG1, resulting in calcium mobilization and  ERK activation, ultimately leading to T cell expansion and  differentiation into effector cells (PubMed:25674089). Gamma-delta TRs  are produced through somatic rearrangement of a limited repertoire of  variable (V), diversity (D), and joining (J) genes. The potential  diversity of gamma-delta TRs is conferred by the unique ability to  rearrange (D) genes in tandem and to utilize all three reading frames.  The combinatorial diversity is considerably increased by the sequence  exonuclease trimming and random nucleotide (N) region additions which  occur during the V-(D)-J rearrangements (PubMed:24387714). (from UniProt A0A0B4J1U4)
30PLCB2-AS1n/a
    
    
     
n/achr15 40,301,245PLCB2 antisense RNA 1 (from HGNC PLCB2-AS1)
31ENSG00000262312n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr16 3,544,126ENSG00000262312 (from geneSymbol)
32IGLV1-41n/a
    
    
     
n/achr22 22,404,464immunoglobulin lambda variable 1-41 (pseudogene) (from HGNC IGLV1-41)
33MIR5195n/a
    
    
     
n/achr14 106,850,942microRNA 5195 (from RefSeq NR_049827.1)
34IGHV3-64n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr14 106,657,991V region of the variable domain of immunoglobulin heavy  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A075B6Q5)
35IGLV5-37n/a
    
    
     
n/achr22 22,427,787V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:17576170, PubMed:20176268). (from UniProt A0A075B6J1)
36IGKV1D-39n/a
    
    
     
n/achr2 89,862,731V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt P04432)
37IGHEn/a
n/a
n/a
n/a
n/achr14 105,599,709Constant region of immunoglobulin heavy chains.  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:17576170, PubMed:20176268). (from UniProt P01854)
38MIR378In/a
n/a
n/a
n/a
n/achr22 41,923,259microRNA 378i (from RefSeq NR_039760.1)
39IGHV4-55n/a
    
    
     
n/achr14 106,606,326immunoglobulin heavy variable 4-55 (pseudogene) (from HGNC IGHV4-55)
40VN1R105Pn/a
    
    
     
n/achr19 54,648,398vomeronasal 1 receptor 105 pseudogene (from HGNC VN1R105P)
41XCL1n/a
    
    
     
n/achr1 168,579,337X-C motif chemokine ligand 1 (from RefSeq NM_002995.3)
42ENSG00000230709n/a
    
    
     
n/achr17 16,978,676uncharacterized LOC284191 (from RefSeq NR_148948.1)
43LINC02390n/a
    
    
     
n/achr12 9,706,713long intergenic non-protein coding RNA 2390 (from HGNC LINC02390)
44RPL10P1n/a
    
    
     
n/achr21 27,420,701ribosomal protein L10 pseudogene 1 (from HGNC RPL10P1)
45IGKV2-40n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr2 89,330,272V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A087WW87)
46OR5G5Pn/a
n/a
n/a
n/a
n/achr11 56,802,325olfactory receptor family 5 subfamily G member 5 pseudogene (from HGNC OR5G5P)
47ENSG00000290749n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr11 56,811,253ENSG00000290749 (from geneSymbol)
48LINC02812n/a
    
    
     
n/achr1 53,367,389LINC02812 (from geneSymbol)
49MIR4496n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr12 108,635,840microRNA 4496 (from RefSeq NR_039717.1)
50IL9RP3n/a
    
    
     
n/achr16 33,828interleukin 9 receptor pseudogene 3 (from HGNC IL9RP3)