UCSC Human Gene Sorter
 
genome assembly search
sort by display output 
#
Name
VisiGene
BLASTP
E-Value
Genome Position
Description
1FCRL2n/a
n/a
n/a
n/a
0chr1 157,761,432Fc receptor like 2, transcript variant 1 (from RefSeq NM_030764.4)
2IGHJ2n/a
    
    
     
n/achr14 105,865,224immunoglobulin heavy joining 2 (from HGNC IGHJ2)
3IGHV6-1n/a
    
    
     
n/achr14 105,940,004V region of the variable domain of immunoglobulin heavy  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A0B4J1U7)
4FCRL1n/a
n/a
n/a
n/a
2e-104chr1 157,807,261Fc receptor like 1, transcript variant 1 (from RefSeq NM_052938.5)
5CXCR2P1n/a
    
    
     
n/achr2 218,060,875C-X-C motif chemokine receptor 2 pseudogene 1 (from HGNC CXCR2P1)
6IGHV4-34n/a
    
    
     
n/achr14 106,373,904V region of the variable domain of immunoglobulin heavy  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt P06331)
7FCRL3n/a
n/a
n/a
n/a
9e-124chr1 157,688,625Fc receptor like 3, transcript variant 1 (from RefSeq NM_052939.4)
8IGLV1-36n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr22 22,432,211V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:17576170, PubMed:20176268). (from UniProt A0A0B4J1U3)
9LINC01781n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr1 80,591,271long intergenic non-protein coding RNA 1781, transcript variant 1 (from RefSeq NR_125940.1)
10SIGLEC12n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr19 51,496,513sialic acid binding Ig like lectin 12, transcript variant 1 (from RefSeq NM_053003.4)
11IGHV3-33n/a
    
    
     
n/achr14 106,360,058V region of the variable domain of immunoglobulin heavy  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt P01772)
12IGHV4-31n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr14 106,349,537V region of the variable domain of immunoglobulin heavy  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A087WSY4)
13IGKV1-8n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr2 88,992,670V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A0C4DH67)
14CXCL6n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr4 73,837,719C-X-C motif chemokine ligand 6 (from RefSeq NM_002993.4)
15PPBPP1n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr4 73,848,347pro-platelet basic protein pseudogene 1 (from HGNC PPBPP1)
16IGHV1-18n/a
    
    
     
n/achr14 106,185,147V region of the variable domain of immunoglobulin heavy  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A0C4DH31)
17IGKV1-33n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr2 89,268,253V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt P01594)
18IGKV2D-29n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr2 89,947,890V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A075B6S2)
19SPICn/a
n/a
n/a
n/a
n/achr12 101,481,166Spi-C transcription factor (from RefSeq NM_152323.3)
20IGHV2-70n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr14 106,770,798V region of the variable domain of immunoglobulin heavy  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt P01814)
21UICLMn/a
n/a
n/a
n/a
n/achr2 240,961,034up-regulated in colorectal cancer liver metastasis (from RefSeq NR_033841.1)
22IGLV5-45n/a
    
    
     
n/achr22 22,376,245V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:17576170, PubMed:20176268). (from UniProt A0A087WSX0)
23IGKV6-21n/a
    
    
     
n/achr2 89,160,058V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A0C4DH24)
24STAB2n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr12 103,676,996stabilin 2 (from RefSeq NM_017564.10)
25IGLV9-49n/a
    
    
     
n/achr22 22,343,459V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:17576170, PubMed:20176268). (from UniProt A0A0B4J1Y8)
26IGHV3-53n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr14 106,593,011V region of the variable domain of immunoglobulin heavy  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt P01767)
27IGHV4-59n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr14 106,627,537V region of the variable domain of immunoglobulin heavy  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt P01825)
28IGLC6n/a
    
    
     
n/achr22 22,919,693immunoglobulin lambda constant 6 (gene/pseudogene) (from HGNC IGLC6)
29ITGADn/a
    
    
     
n/achr16 31,409,920integrin subunit alpha D, transcript variant 2 (from RefSeq NM_005353.3)
30ENSG00000260757n/a
    
    
     
n/achr16 31,403,632ENSG00000260757 (from geneSymbol)
31IGHV3-48n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr14 106,538,077V region of the variable domain of immunoglobulin heavy  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt P01763)
32LINC02422n/a
    
    
     
n/achr12 31,918,142long intergenic non-protein coding RNA 2422 (from HGNC LINC02422)
33IGLV2-18n/a
    
    
     
n/achr22 22,734,848V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:17576170, PubMed:20176268). (from UniProt A0A075B6J9)
34IGLV7-46n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr22 22,369,850V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:17576170, PubMed:20176268). (from UniProt A0A075B6I9)
35IGHV3-30n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr14 106,335,347V region of the variable domain of immunoglobulin heavy  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt P0DP03)
36IGLV3-9n/a
    
    
     
n/achr22 22,819,383V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:17576170, PubMed:20176268). (from UniProt A0A075B6K5)
37IGHV1-46n/a
    
    
     
n/achr14 106,511,486V region of the variable domain of immunoglobulin heavy  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt P01743)
38IGHV3-11n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr14 106,116,919V region of the variable domain of immunoglobulin heavy  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt P01762)
39IGHV3-49n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr14 106,557,206V region of the variable domain of immunoglobulin heavy  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A0A0MS15)
40IGHV2-26n/a
    
    
     
n/achr14 106,301,629V region of the variable domain of immunoglobulin heavy  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A0B4J1V2)
41IGLV4-60n/a
    
    
     
n/achr22 22,162,440V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:17576170, PubMed:20176268). (from UniProt A0A075B6I1)
42CD1Cn/a
n/a
n/a
n/a
n/achr1 158,292,348CD1c molecule (from RefSeq NM_001765.3)
43IGLV6-57n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr22 22,196,037V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:17576170, PubMed:20176268). (from UniProt P01721)
44IGKV3D-20n/a
    
    
     
n/achr2 90,039,163V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A0C4DH25)
45IGLV3-27n/a
    
    
     
n/achr22 22,668,547V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:17576170, PubMed:20176268). (from UniProt P01718)
46IGHV3-73n/a
    
    
     
n/achr14 106,802,963V region of the variable domain of immunoglobulin heavy  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A0B4J1V6)
47IGHV3-13n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr14 106,129,806V region of the variable domain of immunoglobulin heavy  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt P01766)
48IGLJ1n/a
    
    
     
n/achr22 22,893,755J region of the variable domain of immunoglobulin lambda  light chains that participates in the antigen recognition  (PubMed:24600447). Immunoglobulins, also known as antibodies, are  membrane-bound or secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In  the recognition phase of humoral immunity, the membrane-bound  immunoglobulins serve as receptors which, upon binding of a specific  antigen, trigger the clonal expansion and differentiation of B  lymphocytes into immunoglobulins-secreting plasma cells. Secreted  immunoglobulins mediate the effector phase of humoral immunity, which  results in the elimination of bound antigens (PubMed:22158414,  PubMed:20176268). The antigen binding site is formed by the variable  domain of one heavy chain, together with that of its associated light  chain. Thus, each immunoglobulin has two antigen binding sites with  remarkable affinity for a particular antigen. The variable domains are  assembled by a process called V-(D)-J rearrangement and can then be  subjected to somatic hypermutations which, after exposure to antigen  and selection, allow affinity maturation for a particular antigen  (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A0A0MT76)
49IGLL5n/a
    
    
     
n/achr22 22,891,963immunoglobulin lambda like polypeptide 5, transcript variant 2 (from RefSeq NM_001256296.2)
50IGHV4-61n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr14 106,639,388V region of the variable domain of immunoglobulin heavy  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A0C4DH41)