UCSC Human Gene Sorter
 
genome assembly search
sort by display output
#
Name
VisiGene
BLASTP
E-Value
Genome Position
Description                                       
1FCRL5n/a
n/a
n/a
n/a
0chr1 157,532,946Fc receptor like 5, transcript variant 1 (from RefSeq NM_031281.3)
2TBC1D27Pn/a
n/a
n/a
n/a
n/achr17 16,928,250TBC1 domain family member 27, pseudogene (from HGNC TBC1D27P)
3ENSG00000290698n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr17 16,928,877TBC1 domain family member 27, pseudogene (from RefSeq NR_147084.1)
4IGHV1OR15-1n/a
    
    
     
n/achr15 22,160,649Immunoglobulins are composed of two identical heavy chains and  two identical light chains; disulfide-linked. (from UniProt A0A075B7D0)
5ENSG00000269954n/a
    
    
     
n/achr8 11,558,591ENSG00000269954 (from geneSymbol)
6LINC00996n/a
    
    
     
n/achr7 150,440,897long intergenic non-protein coding RNA 996 (from RefSeq NR_034033.1)
7IKZF3n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr17 39,811,015IKAROS family zinc finger 3, transcript variant 1 (from RefSeq NM_012481.5)
8SP140n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr2 230,269,475SP140 nuclear body protein, transcript variant 1 (from RefSeq NM_007237.5)
9BTLAn/a
n/a
n/a
n/a
n/achr3 112,481,719B and T lymphocyte associated, transcript variant 1 (from RefSeq NM_181780.4)
10STAP1n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr4 67,583,032signal transducing adaptor family member 1, transcript variant 1 (from RefSeq NM_012108.4)
11RHOHn/a
n/a
n/a
n/a
n/achr4 40,221,999ras homolog family member H, transcript variant 6 (from RefSeq NM_004310.5)
12FAM111Bn/a
n/a
n/a
n/a
n/achr11 59,117,324FAM111 trypsin like peptidase B, transcript variant 1 (from RefSeq NM_198947.4)
13ADGRG5n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr16 57,559,916adhesion G protein-coupled receptor G5, transcript variant 3 (from RefSeq NM_001318481.2)
14PAX5n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr9 36,933,768paired box 5, transcript variant 12 (from RefSeq NR_103999.2)
15ENSG00000268027n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr19 41,550,221ENSG00000268027 (from geneSymbol)
16NCR3n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr6 31,590,950natural cytotoxicity triggering receptor 3, transcript variant 1 (from RefSeq NM_147130.3)
17IGKV1-8n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr2 88,992,670V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A0C4DH67)
18CD180n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr5 67,188,206CD180 molecule (from RefSeq NM_005582.3)
19IGHV4-31n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr14 106,349,537V region of the variable domain of immunoglobulin heavy  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A087WSY4)
20ENSG00000260997n/a
    
    
     
n/achr7 44,959,954ENSG00000260997 (from geneSymbol)
21TLR10n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr4 38,777,614toll like receptor 10, transcript variant 1 (from RefSeq NM_030956.4)
22PNOCn/a
n/a
n/a
n/a
n/achr8 28,330,309prepronociceptin, transcript variant 1 (from RefSeq NM_006228.5)
23SIGLEC12n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr19 51,496,513sialic acid binding Ig like lectin 12, transcript variant 1 (from RefSeq NM_053003.4)
24TMEM156n/a
    
    
     
n/achr4 38,999,576transmembrane protein 156, transcript variant 1 (from RefSeq NM_024943.3)
25LINC02397n/a
    
    
     
n/achr12 92,479,271long intergenic non-protein coding RNA 2397 (from HGNC LINC02397)
26CLLU1n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr12 92,426,259chronic lymphocytic leukemia up-regulated 1, transcript variant 2 (from RefSeq NR_027932.1)
27ENSG00000266923n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr12 92,452,605ENSG00000266923 (from geneSymbol)
28TLR7n/a
    
    
     
n/achrX 12,878,716toll like receptor 7 (from RefSeq NM_016562.4)
29IGHV3-53n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr14 106,593,011V region of the variable domain of immunoglobulin heavy  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt P01767)
30IGHV2-70n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr14 106,770,798V region of the variable domain of immunoglobulin heavy  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt P01814)
31FCRL3n/a
n/a
n/a
n/a
9e-123chr1 157,688,625Fc receptor like 3, transcript variant 1 (from RefSeq NM_052939.4)
32LY9n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr1 160,812,214lymphocyte antigen 9, transcript variant 1 (from RefSeq NM_002348.4)
33IGLV9-49n/a
    
    
     
n/achr22 22,343,459V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:17576170, PubMed:20176268). (from UniProt A0A0B4J1Y8)
34IGKV2D-29n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr2 89,947,890V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A075B6S2)
35RPL7AP75n/a
    
    
     
n/achr15 59,407,558RPL7AP75 (from geneSymbol)
36IGHV5-78n/a
    
    
     
n/achr14 106,851,270immunoglobulin heavy variable 5-78 (pseudogene) (from HGNC IGHV5-78)
37CXCR3n/a
    
    
     
n/achrX 71,617,215C-X-C motif chemokine receptor 3, transcript variant 1 (from RefSeq NM_001504.2)
38IGLC6n/a
    
    
     
n/achr22 22,919,693immunoglobulin lambda constant 6 (gene/pseudogene) (from HGNC IGLC6)
39AIM2n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr1 159,069,625absent in melanoma 2, transcript variant 1 (from RefSeq NM_004833.3)
40CNR2n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr1 23,891,938cannabinoid receptor 2 (from RefSeq NM_001841.3)
41SPICn/a
n/a
n/a
n/a
n/achr12 101,481,166Spi-C transcription factor (from RefSeq NM_152323.3)
42TASLn/a
    
    
     
n/achrX 30,568,287TLR adaptor interacting with endolysosomal SLC15A4 (from RefSeq NM_025159.3)
43IGLV3-9n/a
    
    
     
n/achr22 22,819,383V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:17576170, PubMed:20176268). (from UniProt A0A075B6K5)
44UICLMn/a
n/a
n/a
n/a
n/achr2 240,961,034up-regulated in colorectal cancer liver metastasis (from RefSeq NR_033841.1)
45IGHV2-26n/a
    
    
     
n/achr14 106,301,629V region of the variable domain of immunoglobulin heavy  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A0B4J1V2)
46ZC3H12Dn/a
n/a
n/a
n/a
n/achr6 149,465,904zinc finger CCCH-type containing 12D (from RefSeq NM_207360.3)
47IGKV3D-20n/a
    
    
     
n/achr2 90,039,163V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A0C4DH25)
48LINC01781n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr1 80,591,271long intergenic non-protein coding RNA 1781, transcript variant 1 (from RefSeq NR_125940.1)
49IGLV4-60n/a
    
    
     
n/achr22 22,162,440V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:17576170, PubMed:20176268). (from UniProt A0A075B6I1)
50IGLJ1n/a
    
    
     
n/achr22 22,893,755J region of the variable domain of immunoglobulin lambda  light chains that participates in the antigen recognition  (PubMed:24600447). Immunoglobulins, also known as antibodies, are  membrane-bound or secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In  the recognition phase of humoral immunity, the membrane-bound  immunoglobulins serve as receptors which, upon binding of a specific  antigen, trigger the clonal expansion and differentiation of B  lymphocytes into immunoglobulins-secreting plasma cells. Secreted  immunoglobulins mediate the effector phase of humoral immunity, which  results in the elimination of bound antigens (PubMed:22158414,  PubMed:20176268). The antigen binding site is formed by the variable  domain of one heavy chain, together with that of its associated light  chain. Thus, each immunoglobulin has two antigen binding sites with  remarkable affinity for a particular antigen. The variable domains are  assembled by a process called V-(D)-J rearrangement and can then be  subjected to somatic hypermutations which, after exposure to antigen  and selection, allow affinity maturation for a particular antigen  (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A0A0MT76)