UCSC Human Gene Sorter
 
genome assembly search
sort by display output 
#
Name
VisiGene
BLASTP
E-Value
Genome Position
Description
1RNU6-485Pn/a
    
    
     
n/achr12 7,118,838RNA, U6 small nuclear 485, pseudogene (from HGNC RNU6-485P)
2ENSG00000242531n/a
    
    
     
n/achr3 122,416,947ENSG00000242531 (from geneSymbol)
3ENSG00000250677n/a
    
    
     
n/achr4 83,237,373ENSG00000250677 (from geneSymbol)
4ENSG00000239096n/a
    
    
     
n/achr3 179,614,826ENSG00000239096 (from geneSymbol)
5IGLC5n/a
    
    
     
n/achr22 22,915,781immunoglobulin lambda constant 5 (pseudogene) (from HGNC IGLC5)
6IGLJ2n/a
    
    
     
n/achr22 22,899,568immunoglobulin lambda joining 2 (from HGNC IGLJ2)
7IGLV4-3n/a
    
    
     
n/achr22 22,871,771V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:17576170, PubMed:20176268). (from UniProt A0A075B6K6)
8RNU6-1223Pn/a
    
    
     
n/achr19 1,616,543RNA, U6 small nuclear 1223, pseudogene (from HGNC RNU6-1223P)
9RNU6-431Pn/a
    
    
     
n/achr4 108,652,203RNA, U6 small nuclear 431, pseudogene (from HGNC RNU6-431P)
10IGKV2D-30n/a
    
    
     
n/achr2 89,937,269V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A075B6S6)
11DNMT3L-AS1n/a
    
    
     
n/achr21 44,251,166DNMT3L antisense RNA 1 (from RefSeq NR_135514.1)
12IGHV3-22n/a
    
    
     
n/achr14 106,257,992immunoglobulin heavy variable 3-22 (pseudogene) (from HGNC IGHV3-22)
13BNIP3P27n/a
    
    
     
n/achr19 21,826,896BCL2 interacting protein 3 pseudogene 27 (from HGNC BNIP3P27)
14UGT2B11n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr4 69,207,349UDP glucuronosyltransferase family 2 member B11 (from RefSeq NM_001073.3)
15MIR3942n/a
    
    
     
n/achr15 35,372,310microRNA 3942 (from RefSeq NR_037507.1)
16ENSG00000271044n/a
    
    
     
n/achr15 84,940,818ENSG00000271044 (from geneSymbol)
17Y_RNAn/a
    
    
     
n/achr22 37,013,272Y_RNA (from geneSymbol)
18RPS3AP14n/a
    
    
     
n/achr3 125,795,495ribosomal protein S3a pseudogene 14 (from HGNC RPS3AP14)
19ENSG00000252192n/a
    
    
     
n/achr12 122,492,177ENSG00000252192 (from geneSymbol)
20IGKV2D-28n/a
    
    
     
n/achr2 89,960,363V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt P01615)
21IGKV1D-27n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr2 89,969,101immunoglobulin kappa variable 1D-27 (pseudogene) (from HGNC IGKV1D-27)
22FTH1P22n/a
    
    
     
n/achr1 116,775,363ferritin heavy chain 1 pseudogene 22 (from HGNC FTH1P22)
23IGLV5-48n/a
    
    
     
n/achr22 22,353,186Probable non-functional open reading frame (ORF) of V region  of the variable domain of immunoglobulin light chains  (PubMed:24600447). Non-functional ORF generally cannot participate in  the synthesis of a productive immunoglobulin chain due to altered V-  (D)-J or switch recombination and/or splicing site (at mRNA level)  and/or conserved amino acid change (protein level) (PubMed:9619395).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A075B6I7)
24RNU12-2Pn/a
    
    
     
n/achrX 47,132,748RNA, U12 small nuclear 2, pseudogene (from HGNC RNU12-2P)
25TRBV23-1n/a
    
    
     
n/achr7 142,646,214Probable non-functional open reading frame (ORF) of V region  of the variable domain of T cell receptor (TR) beta chain  (PubMed:24600447). Non-functional ORF generally cannot participate in  the synthesis of a productive T cell receptor (TR) chain due to altered  V-(D)-J or switch recombination and/or splicing site (at mRNA level)  and/or conserved amino acid change (protein level) (PubMed:9619395).  Alpha-beta T cell receptors are antigen specific receptors which are  essential to the immune response and are present on the cell surface of  T lymphocytes. Recognize peptide-major histocompatibility (MH) (pMH)  complexes that are displayed by antigen presenting cells (APC), a  prerequisite for efficient T cell adaptive immunity against pathogens  (PubMed:25493333). Binding of alpha-beta TR to pMH complex initiates  TR-CD3 clustering on the cell surface and intracellular activation of  LCK that phosphorylates the ITAM motifs of CD3G, CD3D, CD3E and CD247  enabling the recruitment of ZAP70. In turn ZAP70 phosphorylates LAT,  which recruits numerous signaling molecules to form the LAT  signalosome. The LAT signalosome propagates signal branching to three  major signaling pathways, the calcium, the mitogen-activated protein  kinase (MAPK) kinase and the nuclear factor NF-kappa-B (NF-kB)  pathways, leading to the mobilization of transcription factors that are  critical for gene expression and essential for T cell growth and  differentiation (PubMed:23524462). The T cell repertoire is generated  in the thymus, by V-(D)-J rearrangement. This repertoire is then shaped  by intrathymic selection events to generate a peripheral T cell pool of  self-MH restricted, non-autoaggressive T cells. Post-thymic interaction  of alpha-beta TR with the pMH complexes shapes TR structural and  functional avidity (PubMed:15040585). (from UniProt A0A0A0MS06)
26TRAV30n/a
    
    
     
n/achr14 22,168,708V region of the variable domain of T cell receptor (TR) alpha  chain that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Alpha-beta T cell receptors are antigen specific receptors which are  essential to the immune response and are present on the cell surface of  T lymphocytes. Recognize peptide-major histocompatibility (MH) (pMH)  complexes that are displayed by antigen presenting cells (APC), a  prerequisite for efficient T cell adaptive immunity against pathogens  (PubMed:25493333). Binding of alpha-beta TR to pMH complex initiates  TR-CD3 clustering on the cell surface and intracellular activation of  LCK that phosphorylates the ITAM motifs of CD3G, CD3D, CD3E and CD247  enabling the recruitment of ZAP70. In turn ZAP70 phosphorylates LAT,  which recruits numerous signaling molecules to form the LAT  signalosome. The LAT signalosome propagates signal branching to three  major signaling pathways, the calcium, the mitogen-activated protein  kinase (MAPK) kinase and the nuclear factor NF-kappa-B (NF-kB)  pathways, leading to the mobilization of transcription factors that are  critical for gene expression and essential for T cell growth and  differentiation (PubMed:23524462). The T cell repertoire is generated  in the thymus, by V-(D)-J rearrangement. This repertoire is then shaped  by intrathymic selection events to generate a peripheral T cell pool of  self-MH restricted, non-autoaggressive T cells. Post-thymic interaction  of alpha-beta TR with the pMH complexes shapes TR structural and  functional avidity (PubMed:15040585). (from UniProt A0A087WSZ9)
27IGHEn/a
n/a
n/a
n/a
n/achr14 105,599,709Constant region of immunoglobulin heavy chains.  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:17576170, PubMed:20176268). (from UniProt P01854)
28ENSG00000251599n/a
    
    
     
n/achr5 73,141,300uncharacterized LOC105379030 (from RefSeq NR_134252.1)
29ENSG00000254850n/a
    
    
     
n/achr11 67,935,742ENSG00000254850 (from geneSymbol)
30IGKV3D-11n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr2 90,173,108V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A0A0MRZ8)
31RIPPLY1n/a
    
    
     
n/achrX 106,901,702ripply transcriptional repressor 1, transcript variant 1 (from RefSeq NM_138382.3)
32IGHV4OR15-8n/a
    
    
     
n/achr15 22,185,184Immunoglobulins are composed of two identical heavy chains and  two identical light chains; disulfide-linked. (from UniProt A0A075B7B6)
33FHP2n/a
    
    
     
n/achr5 33,997,384FHP2 (from geneSymbol)
34ENSG00000289791n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr5 34,002,636ENSG00000289791 (from geneSymbol)
35RPL27P9n/a
    
    
     
n/achr3 58,511,493ribosomal protein L27 pseudogene 9 (from HGNC RPL27P9)
36VN1R84Pn/a
    
    
     
n/achr19 21,719,918vomeronasal 1 receptor 84 pseudogene (from HGNC VN1R84P)
37GDF3n/a
    
    
     
n/achr12 7,692,779growth differentiation factor 3 (from RefSeq NM_020634.3)
38ENSG00000212579n/a
    
    
     
n/achr6 35,651,881ENSG00000212579 (from geneSymbol)
39ENSG00000287458n/a
    
    
     
n/achr6 35,651,926ENSG00000287458 (from geneSymbol)
40ENSG00000255480n/a
    
    
     
n/achr11 30,427,410ENSG00000255480 (from geneSymbol)
41CTSL3Pn/a
n/a
n/a
n/a
n/achr9 87,773,376cathepsin L family member 3, pseudogene (from HGNC CTSL3P)
42Y_RNAn/a
    
    
     
n/achr12 51,156,922Y_RNA (from geneSymbol)
43CTSL3Pn/a
n/a
n/a
n/a
n/achr9 87,779,899cathepsin L family member 3, pseudogene (from RefSeq NR_027917.1)
44IGKV3D-7n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr2 90,235,091V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A0C4DH55)
45RPS24P14n/a
    
    
     
n/achr11 3,559,839ribosomal protein S24 pseudogene 14 (from HGNC RPS24P14)
46IGLV3-12n/a
    
    
     
n/achr22 22,772,203V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:17576170, PubMed:20176268). (from UniProt A0A075B6K2)
47ENSG00000248763n/a
    
    
     
n/achr4 69,068,141ENSG00000248763 (from geneSymbol)
48RNU1-100Pn/a
    
    
     
n/achr3 142,420,287RNA, U1 small nuclear 100, pseudogene (from HGNC RNU1-100P)
49RNU6-118Pn/a
    
    
     
n/achr11 62,816,016RNA, U6 small nuclear 118, pseudogene (from HGNC RNU6-118P)
50LINC02461n/a
    
    
     
n/achr12 43,159,212long intergenic non-protein coding RNA 2461 (from RefSeq NR_146866.1)