UCSC Human Gene Sorter
 
genome assembly search
sort by display output 
#
Name
VisiGene
BLASTP
E-Value
Genome Position
Description
1CD1Cn/a
n/a
n/a
n/a
4e-180chr1 158,292,348CD1c molecule (from RefSeq NM_001765.3)
2FCRL3n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr1 157,688,625Fc receptor like 3, transcript variant 1 (from RefSeq NM_052939.4)
3SIGLEC12n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr19 51,496,513sialic acid binding Ig like lectin 12, transcript variant 1 (from RefSeq NM_053003.4)
4FCRL1n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr1 157,807,261Fc receptor like 1, transcript variant 1 (from RefSeq NM_052938.5)
5IGKV1-8n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr2 88,992,670V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A0C4DH67)
6IGHV4-31n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr14 106,349,537V region of the variable domain of immunoglobulin heavy  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A087WSY4)
7LINC01781n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr1 80,591,271long intergenic non-protein coding RNA 1781, transcript variant 1 (from RefSeq NR_125940.1)
8UICLMn/a
n/a
n/a
n/a
n/achr2 240,961,034up-regulated in colorectal cancer liver metastasis (from RefSeq NR_033841.1)
9IGHV2-70n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr14 106,770,798V region of the variable domain of immunoglobulin heavy  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt P01814)
10TXKn/a
n/a
n/a
n/a
n/achr4 48,100,321TXK tyrosine kinase (from RefSeq NM_003328.3)
11ENSG00000237568n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr1 89,265,168ENSG00000237568 (from geneSymbol)
12CXCR6n/a
    
    
     
n/achr3 45,945,907C-X-C motif chemokine receptor 6, transcript variant 1 (from RefSeq NM_006564.2)
13IGKV6-21n/a
    
    
     
n/achr2 89,160,058V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A0C4DH24)
14SPICn/a
n/a
n/a
n/a
n/achr12 101,481,166Spi-C transcription factor (from RefSeq NM_152323.3)
15IGKV1-33n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr2 89,268,253V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt P01594)
16IGLV9-49n/a
    
    
     
n/achr22 22,343,459V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:17576170, PubMed:20176268). (from UniProt A0A0B4J1Y8)
17IGKV2D-29n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr2 89,947,890V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A075B6S2)
18GZMKn/a
    
    
     
n/achr5 55,029,413granzyme K (from RefSeq NM_002104.3)
19XCL2n/a
    
    
     
n/achr1 168,542,382X-C motif chemokine ligand 2 (from RefSeq NM_003175.4)
20LAX1n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr1 203,770,777lymphocyte transmembrane adaptor 1, transcript variant 1 (from RefSeq NM_017773.4)
21PYHIN1n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr1 158,954,305pyrin and HIN domain family member 1, transcript variant 1 (from RefSeq NM_152501.5)
22IGHV3-53n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr14 106,593,011V region of the variable domain of immunoglobulin heavy  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt P01767)
23BNIP3P11n/a
    
    
     
n/achr7 64,683,173BCL2 interacting protein 3 pseudogene 11 (from HGNC BNIP3P11)
24ITGADn/a
    
    
     
n/achr16 31,409,920integrin subunit alpha D, transcript variant 2 (from RefSeq NM_005353.3)
25ENSG00000260757n/a
    
    
     
n/achr16 31,403,632ENSG00000260757 (from geneSymbol)
26IGHV3-33n/a
    
    
     
n/achr14 106,360,058V region of the variable domain of immunoglobulin heavy  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt P01772)
27LINC00861n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr8 126,118,944long intergenic non-protein coding RNA 861 (from HGNC LINC00861)
28LINC02422n/a
    
    
     
n/achr12 31,918,142long intergenic non-protein coding RNA 2422 (from HGNC LINC02422)
29UBASH3An/a
n/a
n/a
n/a
n/achr21 42,425,793ubiquitin associated and SH3 domain containing A, transcript variant 1 (from RefSeq NM_018961.4)
30CTLA4n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr2 203,870,868cytotoxic T-lymphocyte associated protein 4, transcript variant 1 (from RefSeq NM_005214.5)
31ENSG00000271680n/a
    
    
     
n/achr1 206,906,160ENSG00000271680 (from geneSymbol)
32CD28n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr2 203,722,775CD28 molecule, transcript variant 1 (from RefSeq NM_006139.4)
33TRGV4n/a
    
    
     
n/achr7 38,354,116V region of the variable domain of T cell receptor (TR) gamma  chain that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Gamma-delta TRs recognize a variety of self and foreign non-peptide  antigens frequently expressed at the epithelial boundaries between the  host and external environment, including endogenous lipids presented by  MH-like protein CD1D and phosphoantigens presented by butyrophilin-like  molecule BTN3A1. Upon antigen recognition induces rapid, innate-like  immune responses involved in pathogen clearance and tissue repair  (PubMed:23348415, PubMed:28920588). Binding of gamma-delta TR complex  to antigen triggers phosphorylation of immunoreceptor tyrosine-based  activation motifs (ITAMs) in the CD3 chains by the LCK and FYN kinases,  allowing the recruitment, phosphorylation, and activation of ZAP70 that  facilitates phosphorylation of the scaffolding proteins LCP2 and LAT.  This lead to the formation of a supramolecular signalosome that  recruits the phospholipase PLCG1, resulting in calcium mobilization and  ERK activation, ultimately leading to T cell expansion and  differentiation into effector cells (PubMed:25674089). Gamma-delta TRs  are produced through somatic rearrangement of a limited repertoire of  variable (V), diversity (D), and joining (J) genes. The potential  diversity of gamma-delta TRs is conferred by the unique ability to  rearrange (D) genes in tandem and to utilize all three reading frames.  The combinatorial diversity is considerably increased by the sequence  exonuclease trimming and random nucleotide (N) region additions which  occur during the V-(D)-J rearrangements (PubMed:24387714). (from UniProt A0A0C4DH28)
34ADGRE4Pn/a
n/a
n/a
n/a
n/achr19 6,972,728adhesion G protein-coupled receptor E4, pseudogene (from HGNC ADGRE4P)
35ENSG00000290427n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr19 6,975,186adhesion G protein-coupled receptor E4, pseudogene, transcript variant 1 (from RefSeq NR_024075.2)
36IGLC6n/a
    
    
     
n/achr22 22,919,693immunoglobulin lambda constant 6 (gene/pseudogene) (from HGNC IGLC6)
37IGHV3-73n/a
    
    
     
n/achr14 106,802,963V region of the variable domain of immunoglobulin heavy  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A0B4J1V6)
38GPR182n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr12 56,996,469G protein-coupled receptor 182 (from RefSeq NM_007264.4)
39UNC93B7n/a
    
    
     
n/achr4 9,495,901unc-93 homolog B7, pseudogene (from HGNC UNC93B7)
40LY9n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr1 160,812,214lymphocyte antigen 9, transcript variant 1 (from RefSeq NM_002348.4)
41ENSG00000251194n/a
    
    
     
n/achr11 35,213,278ENSG00000251194 (from geneSymbol)
42IGHV4-59n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr14 106,627,537V region of the variable domain of immunoglobulin heavy  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt P01825)
43GP1BAn/a
n/a
n/a
n/a
n/achr17 4,933,650glycoprotein Ib platelet subunit alpha (from RefSeq NM_000173.7)
44CD180n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr5 67,188,206CD180 molecule (from RefSeq NM_005582.3)
45ENSG00000267554n/a
    
    
     
n/achr17 35,470,348ENSG00000267554 (from geneSymbol)
46CETPn/a
n/a
n/a
n/a
n/achr16 56,972,897cholesteryl ester transfer protein, transcript variant 1 (from RefSeq NM_000078.3)
47IGHJ2n/a
    
    
     
n/achr14 105,865,224immunoglobulin heavy joining 2 (from HGNC IGHJ2)
48IGHV1-46n/a
    
    
     
n/achr14 106,511,486V region of the variable domain of immunoglobulin heavy  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt P01743)
49CYLD-AS1n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr16 50,735,116CYLD antisense RNA 1, transcript variant 7 (from RefSeq NR_184279.1)
50ENSG00000268027n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr19 41,550,221ENSG00000268027 (from geneSymbol)