UCSC Human Gene Sorter
 
genome assembly search
sort by display output 
#
Name
VisiGene
BLASTP
E-Value
Genome Position
Description
1PTPRHn/a
n/a
n/a
n/a
0chr19 55,195,374protein tyrosine phosphatase receptor type H, transcript variant 1 (from RefSeq NM_002842.5)
2GUCY2Cn/a
n/a
n/a
n/a
n/achr12 14,654,615guanylate cyclase 2C (from RefSeq NM_004963.4)
3MOGAT3n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr7 101,198,021monoacylglycerol O-acyltransferase 3, transcript variant 1 (from RefSeq NM_178176.4)
4BCL2L15n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr1 113,882,198BCL2 like 15 (from RefSeq NM_001010922.3)
5REP15n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr12 27,697,021RAB15 effector protein (from RefSeq NM_001029874.3)
6ANXA13n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr8 123,709,093annexin A13, transcript variant 1 (from RefSeq NM_004306.4)
7NHERF4n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr11 119,187,844NHERF family PDZ scaffold protein 4, transcript variant 3 (from RefSeq NR_033122.2)
8SULT1B1n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr4 69,740,893sulfotransferase family 1B member 1 (from RefSeq NM_014465.4)
9HEPACAM2n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr7 93,207,501HEPACAM family member 2, transcript variant 1 (from RefSeq NM_001039372.4)
10BTNL8n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr5 180,925,032butyrophilin like 8, transcript variant 2 (from RefSeq NM_001040462.3)
11MRPS35-DTn/a
n/a
n/a
n/a
n/achr12 27,703,579MRPS35-DT (from geneSymbol)
12ISXn/a
n/a
n/a
n/a
n/achr22 35,076,772intestine specific homeobox (from RefSeq NM_001303508.2)
13IHHn/a
    
    
     
n/achr2 219,057,672Indian hedgehog signaling molecule (from RefSeq NM_002181.4)
14CAPN13n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr2 30,765,108calpain 13 (from RefSeq NM_144575.3)
15DQX1n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr2 74,522,181DEAQ-box RNA dependent ATPase 1 (from RefSeq NM_133637.3)
16URADn/a
    
    
     
n/achr13 27,983,205ureidoimidazoline (2-oxo-4-hydroxy-4-carboxy-5-) decarboxylase (from RefSeq NM_001105577.2)
17IGLV2-18n/a
    
    
     
n/achr22 22,734,848V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:17576170, PubMed:20176268). (from UniProt A0A075B6J9)
18MS4A10n/a
    
    
     
n/achr11 60,793,319membrane spanning 4-domains A10 (from RefSeq NM_206893.4)
19TRIM15n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr6 30,168,119tripartite motif containing 15 (from RefSeq NM_033229.3)
20ADAM28n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr8 24,326,541ADAM metallopeptidase domain 28, transcript variant 1 (from RefSeq NM_014265.6)
21IGHV3-74n/a
    
    
     
n/achr14 106,810,786V region of the variable domain of immunoglobulin heavy  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A0B4J1X5)
22ANKS4Bn/a
n/a
n/a
n/a
n/achr16 21,243,774ankyrin repeat and sterile alpha motif domain containing 4B (from RefSeq NM_145865.3)
23EFNA2n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr19 1,293,652ephrin A2 (from RefSeq NM_001405.4)
24ARL14n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr3 160,677,804ADP ribosylation factor like GTPase 14 (from RefSeq NM_025047.3)
25PRR5Ln/a
n/a
n/a
n/a
n/achr11 36,380,746proline rich 5 like, transcript variant 1 (from RefSeq NM_001160167.2)
26DDCn/a
n/a
n/a
n/a
n/achr7 50,511,923dopa decarboxylase, transcript variant 1 (from RefSeq NM_001082971.2)
27IGLV7-43n/a
    
    
     
n/achr22 22,395,253V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:17576170, PubMed:20176268). (from UniProt P04211)
28TMEM150Bn/a
n/a
n/a
n/a
n/achr19 55,319,071transmembrane protein 150B, transcript variant 1 (from RefSeq NM_001282011.2)
29ENSG00000284876n/a
    
    
     
n/achr17 10,816,500ENSG00000284876 (from geneSymbol)
30TUBAL3n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr10 5,398,964tubulin alpha like 3, transcript variant 1 (from RefSeq NM_024803.3)
31CAPN9n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr1 230,774,688calpain 9, transcript variant 1 (from RefSeq NM_006615.3)
32TMEM92n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr17 50,277,975transmembrane protein 92, transcript variant 1 (from RefSeq NM_153229.3)
33IGHV4-59n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr14 106,627,537V region of the variable domain of immunoglobulin heavy  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt P01825)
34BICDL3Pn/a
    
    
     
n/achr7 73,735,740BICDL3P (from geneSymbol)
35BTNL3n/a
    
    
     
n/achr5 180,997,786butyrophilin like 3 (from RefSeq NM_197975.3)
36TMEM171n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr5 73,126,192transmembrane protein 171, transcript variant 1 (from RefSeq NM_173490.8)
37ZG16n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr16 29,780,614zymogen granule protein 16 (from RefSeq NM_152338.4)
38IGLV5-45n/a
    
    
     
n/achr22 22,376,245V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:17576170, PubMed:20176268). (from UniProt A0A087WSX0)
39SIGLEC8n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr19 51,454,725sialic acid binding Ig like lectin 8, transcript variant 1 (from RefSeq NM_014442.3)
40SLC23A1n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr5 139,375,246solute carrier family 23 member 1, transcript variant 1 (from RefSeq NM_005847.5)
41CASP16Pn/a
n/a
n/a
n/a
n/achr16 3,146,911caspase 16, pseudogene (from HGNC CASP16P)
42LRRC19n/a
    
    
     
n/achr9 26,999,404leucine rich repeat containing 19 (from RefSeq NM_022901.3)
43IGHV3-33n/a
    
    
     
n/achr14 106,360,058V region of the variable domain of immunoglobulin heavy  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt P01772)
44IGKV6-21n/a
    
    
     
n/achr2 89,160,058V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A0C4DH24)
45CD8Bn/a
n/a
n/a
n/a
n/achr2 86,850,026CD8 subunit beta, transcript variant 5 (from RefSeq NM_004931.5)
46UGT2A3n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr4 68,940,133UDP glucuronosyltransferase family 2 member A3, transcript variant 2 (from RefSeq NR_024010.2)
47AKR7Ln/a
n/a
n/a
n/a
n/achr1 19,270,648aldo-keto reductase family 7 like (gene/pseudogene), transcript variant 1, noncoding (from RefSeq NR_040288.2)
48SIGLEC12n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr19 51,496,513sialic acid binding Ig like lectin 12, transcript variant 1 (from RefSeq NM_053003.4)
49HKDC1n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr10 69,243,942hexokinase domain containing 1 (from RefSeq NM_025130.4)
50KRT8P3n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr8 61,578,944keratin 8 pseudogene 3 (from HGNC KRT8P3)