UCSC Human Gene Sorter
 
genome assembly search
sort by display output 
#
Name
VisiGene
BLASTP
E-Value
Genome Position
Description
1IGKV5-2n/a
    
    
     
2e-64chr2 88,897,508V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt P06315)
2IGHV4-55n/a
    
    
     
n/achr14 106,606,326immunoglobulin heavy variable 4-55 (pseudogene) (from HGNC IGHV4-55)
3IGKV3D-15n/a
n/a
n/a
n/a
5e-27chr2 90,115,120V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A087WSY6)
4IGKV1D-39n/a
    
    
     
1e-25chr2 89,862,731V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt P04432)
5IGKV1-13n/a
    
    
     
n/achr2 89,046,230immunoglobulin kappa variable 1-13 (gene/pseudogene) (from HGNC IGKV1-13)
6IGLV3-16n/a
    
    
     
0.0000000000002chr22 22,747,652V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:17576170, PubMed:20176268). (from UniProt A0A075B6K0)
7IGHV3-20n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr14 106,211,194V region of the variable domain of immunoglobulin heavy  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A0C4DH32)
8IGHV3-66n/a
    
    
     
n/achr14 106,675,280V region of the variable domain of immunoglobulin heavy  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A0C4DH42)
9IGHV3-64n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr14 106,657,991V region of the variable domain of immunoglobulin heavy  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A075B6Q5)
10IGLV5-37n/a
    
    
     
0.00000007chr22 22,427,787V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:17576170, PubMed:20176268). (from UniProt A0A075B6J1)
11IGKV2-29n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr2 89,234,543immunoglobulin kappa variable 2-29 (gene/pseudogene) (from HGNC IGKV2-29)
12IGHV1-3n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr14 106,005,334V region of the variable domain of immunoglobulin heavy  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A0C4DH29)
13IGLV1-41n/a
    
    
     
n/achr22 22,404,464immunoglobulin lambda variable 1-41 (pseudogene) (from HGNC IGLV1-41)
14IGKV1D-33n/a
n/a
n/a
n/a
4e-28chr2 89,914,263V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt P01593)
15IGKV1D-16n/a
    
    
     
2e-24chr2 90,100,487V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt P01601)
16IGHV3-43n/a
    
    
     
0.0007chr14 106,470,532V region of the variable domain of immunoglobulin heavy  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A0B4J1X8)
17IGHV1-58n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr14 106,622,606V region of the variable domain of immunoglobulin heavy  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A0C4DH39)
18IGKV2-26n/a
    
    
     
n/achr2 89,196,462immunoglobulin kappa variable 2-26 (pseudogene) (from HGNC IGKV2-26)
19IGLV2-5n/a
    
    
     
n/achr22 22,856,900immunoglobulin lambda variable 2-5 (pseudogene) (from HGNC IGLV2-5)
20IGKV1D-8n/a
n/a
n/a
n/a
3e-26chr2 90,221,055V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A087WSZ0)
21IGKV1D-12n/a
n/a
n/a
n/a
1e-26chr2 90,160,087V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt P01611)
22IGKV3-7n/a
    
    
     
2e-24chr2 88,978,774Probable non-functional open reading frame (ORF) of V region  of the variable domain of immunoglobulin light chains  (PubMed:24600447). Non-functional ORF generally cannot participate in  the synthesis of a productive immunoglobulin chain due to altered V-  (D)-J or switch recombination and/or splicing site (at mRNA level)  and/or conserved amino acid change (protein level) (PubMed:9619395).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A075B6H7)
23IGKV6D-21n/a
    
    
     
4e-32chr2 90,021,876V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A0A0MT36)
24PLA2G2Dn/a
n/a
n/a
n/a
n/achr1 20,115,737phospholipase A2 group IID, transcript variant 1 (from RefSeq NM_012400.4)
25IGHEn/a
n/a
n/a
n/a
n/achr14 105,599,709Constant region of immunoglobulin heavy chains.  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:17576170, PubMed:20176268). (from UniProt P01854)
26IGKV2-40n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr2 89,330,272V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A087WW87)
27IGKV2D-24n/a
    
    
     
3e-17chr2 90,005,213Probable non-functional open reading frame (ORF) of V region  of the variable domain of immunoglobulin light chains  (PubMed:24600447). Non-functional ORF generally cannot participate in  the synthesis of a productive immunoglobulin chain due to altered V-  (D)-J or switch recombination and/or splicing site (at mRNA level)  and/or conserved amino acid change (protein level) (PubMed:9619395).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A075B6R9)
28LRTM1n/a
    
    
     
n/achr3 54,923,145leucine rich repeats and transmembrane domains 1, transcript variant 1 (from RefSeq NM_020678.4)
29IGKV3D-11n/a
n/a
n/a
n/a
3e-26chr2 90,173,108V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A0A0MRZ8)
30RPL10P1n/a
    
    
     
n/achr21 27,420,701ribosomal protein L10 pseudogene 1 (from HGNC RPL10P1)
31IGLV3-12n/a
    
    
     
0.00000000001chr22 22,772,203V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:17576170, PubMed:20176268). (from UniProt A0A075B6K2)
32IGKV1D-27n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr2 89,969,101immunoglobulin kappa variable 1D-27 (pseudogene) (from HGNC IGKV1D-27)
33IGHV4OR15-8n/a
    
    
     
n/achr15 22,185,184Immunoglobulins are composed of two identical heavy chains and  two identical light chains; disulfide-linked. (from UniProt A0A075B7B6)
34IGLV4-3n/a
    
    
     
0.00000001chr22 22,871,771V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:17576170, PubMed:20176268). (from UniProt A0A075B6K6)
35TRDV1n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr14 22,096,325V region of the variable domain of T cell receptor (TR) delta  chain that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Gamma-delta TRs recognize a variety of self and foreign non-peptide  antigens frequently expressed at the epithelial boundaries between the  host and external environment, including endogenous lipids presented by  MH-like protein CD1D and phosphoantigens presented by butyrophilin-like  molecule BTN3A1. Upon antigen recognition induces rapid, innate-like  immune responses involved in pathogen clearance and tissue repair  (PubMed:28920588, PubMed:23348415). Binding of gamma-delta TR complex  to antigen triggers phosphorylation of immunoreceptor tyrosine-based  activation motifs (ITAMs) in the CD3 chains by the LCK and FYN kinases,  allowing the recruitment, phosphorylation, and activation of ZAP70 that  facilitates phosphorylation of the scaffolding proteins LCP2 and LAT.  This lead to the formation of a supramolecular signalosome that  recruits the phospholipase PLCG1, resulting in calcium mobilization and  ERK activation, ultimately leading to T cell expansion and  differentiation into effector cells (PubMed:25674089). Gamma-delta TRs  are produced through somatic rearrangement of a limited repertoire of  variable (V), diversity (D), and joining (J) genes. The potential  diversity of gamma-delta TRs is conferred by the unique ability to  rearrange (D) genes in tandem and to utilize all three reading frames.  The combinatorial diversity is considerably increased by the sequence  exonuclease trimming and random nucleotide (N) region additions which  occur during the V-(D)-J rearrangements (PubMed:24387714). (from UniProt A0A1B0GX56)
36IGHV3-13n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr14 106,129,806V region of the variable domain of immunoglobulin heavy  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt P01766)
37ABCC13n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr21 14,318,423ATP binding cassette subfamily C member 13 (pseudogene) (from HGNC ABCC13)
38ABCC13n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr21 14,305,908ATP binding cassette subfamily C member 13 (pseudogene) (from HGNC ABCC13)
39IGLC5n/a
    
    
     
n/achr22 22,915,781immunoglobulin lambda constant 5 (pseudogene) (from HGNC IGLC5)
40IGKV2D-30n/a
    
    
     
1e-22chr2 89,937,269V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A075B6S6)
41ENSG00000231236n/a
    
    
     
n/achr21 27,403,732ENSG00000231236 (from geneSymbol)
42TRGJ2n/a
    
    
     
n/achr7 38,253,404T cell receptor gamma joining 2 (from HGNC TRGJ2)
43RPL13AP8n/a
    
    
     
n/achr1 206,907,924ribosomal protein L13a pseudogene 8 (from HGNC RPL13AP8)
44CDK2AP2P3n/a
    
    
     
n/achr9 63,775,055cyclin dependent kinase 2 associated protein 2 pseudogene 3 (from HGNC CDK2AP2P3)
45ENSG00000219039n/a
    
    
     
n/achr7 75,835,902ENSG00000219039 (from geneSymbol)
46TRBV23-1n/a
    
    
     
n/achr7 142,646,214Probable non-functional open reading frame (ORF) of V region  of the variable domain of T cell receptor (TR) beta chain  (PubMed:24600447). Non-functional ORF generally cannot participate in  the synthesis of a productive T cell receptor (TR) chain due to altered  V-(D)-J or switch recombination and/or splicing site (at mRNA level)  and/or conserved amino acid change (protein level) (PubMed:9619395).  Alpha-beta T cell receptors are antigen specific receptors which are  essential to the immune response and are present on the cell surface of  T lymphocytes. Recognize peptide-major histocompatibility (MH) (pMH)  complexes that are displayed by antigen presenting cells (APC), a  prerequisite for efficient T cell adaptive immunity against pathogens  (PubMed:25493333). Binding of alpha-beta TR to pMH complex initiates  TR-CD3 clustering on the cell surface and intracellular activation of  LCK that phosphorylates the ITAM motifs of CD3G, CD3D, CD3E and CD247  enabling the recruitment of ZAP70. In turn ZAP70 phosphorylates LAT,  which recruits numerous signaling molecules to form the LAT  signalosome. The LAT signalosome propagates signal branching to three  major signaling pathways, the calcium, the mitogen-activated protein  kinase (MAPK) kinase and the nuclear factor NF-kappa-B (NF-kB)  pathways, leading to the mobilization of transcription factors that are  critical for gene expression and essential for T cell growth and  differentiation (PubMed:23524462). The T cell repertoire is generated  in the thymus, by V-(D)-J rearrangement. This repertoire is then shaped  by intrathymic selection events to generate a peripheral T cell pool of  self-MH restricted, non-autoaggressive T cells. Post-thymic interaction  of alpha-beta TR with the pMH complexes shapes TR structural and  functional avidity (PubMed:15040585). (from UniProt A0A0A0MS06)
47TRAV1-2n/a
    
    
     
0.003chr14 21,643,233V region of the variable domain of T cell receptor (TR) alpha  chain that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Alpha-beta T cell receptors are antigen specific receptors which are  essential to the immune response and are present on the cell surface of  T lymphocytes. Recognize peptide-major histocompatibility (MH) (pMH)  complexes that are displayed by antigen presenting cells (APC), a  prerequisite for efficient T cell adaptive immunity against pathogens  (PubMed:25493333). Binding of alpha-beta TR to pMH complex initiates  TR-CD3 clustering on the cell surface and intracellular activation of  LCK that phosphorylates the ITAM motifs of CD3G, CD3D, CD3E and CD247  enabling the recruitment of ZAP70. In turn ZAP70 phosphorylates LAT,  which recruits numerous signaling molecules to form the LAT  signalosome. The LAT signalosome propagates signal branching to three  major signaling pathways, the calcium, the mitogen-activated protein  kinase (MAPK) kinase and the nuclear factor NF-kappa-B (NF-kB)  pathways, leading to the mobilization of transcription factors that are  critical for gene expression and essential for T cell growth and  differentiation (PubMed:23524462). The T cell repertoire is generated  in the thymus, by V-(D)-J rearrangement. This repertoire is then shaped  by intrathymic selection events to generate a peripheral T cell pool of  self-MH restricted, non-autoaggressive T cells. Post-thymic interaction  of alpha-beta TR with the pMH complexes shapes TR structural and  functional avidity (PubMed:15040585). (from UniProt A0A0B4J238)
48IGHV3-22n/a
    
    
     
n/achr14 106,257,992immunoglobulin heavy variable 3-22 (pseudogene) (from HGNC IGHV3-22)
49IGLJ2n/a
    
    
     
n/achr22 22,899,568immunoglobulin lambda joining 2 (from HGNC IGLJ2)
50ENSG00000214797n/a
    
    
     
n/achr11 59,276,454ENSG00000214797 (from geneSymbol)