UCSC Human Gene Sorter
 
genome assembly search
sort by display output
#
Name
VisiGene
BLASTP
E-Value
Genome Position
Description                                       
1IGLV3-10n/a
    
    
     
2e-56chr22 22,812,014V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:17576170, PubMed:20176268). (from UniProt A0A075B6K4)
2IGHV2-5n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr14 106,038,133V region of the variable domain of immunoglobulin heavy  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt P01817)
3IGHV3-11n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr14 106,116,919V region of the variable domain of immunoglobulin heavy  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt P01762)
4IGLV6-57n/a
n/a
n/a
n/a
1e-24chr22 22,196,037V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:17576170, PubMed:20176268). (from UniProt P01721)
5IGHV1-18n/a
    
    
     
n/achr14 106,185,147V region of the variable domain of immunoglobulin heavy  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A0C4DH31)
6IGKV1-27n/a
n/a
n/a
n/a
0.000000000000001chr2 89,213,675V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A075B6S5)
7IGHV3-15n/a
    
    
     
n/achr14 106,153,893V region of the variable domain of immunoglobulin heavy  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A0B4J1V0)
8IGHV1-2n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr14 105,986,832V region of the variable domain of immunoglobulin heavy  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt P23083)
9IGLV7-46n/a
n/a
n/a
n/a
7e-20chr22 22,369,850V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:17576170, PubMed:20176268). (from UniProt A0A075B6I9)
10IGHV3-48n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr14 106,538,077V region of the variable domain of immunoglobulin heavy  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt P01763)
11IGHV3-30n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr14 106,335,347V region of the variable domain of immunoglobulin heavy  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt P0DP03)
12IGHV6-1n/a
    
    
     
n/achr14 105,940,004V region of the variable domain of immunoglobulin heavy  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A0B4J1U7)
13IGKV2-24n/a
    
    
     
0.000000000002chr2 89,176,744V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A0C4DH68)
14IGKV1-6n/a
    
    
     
0.000000000000004chr2 88,966,514V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A0C4DH72)
15IGHV4-39n/a
    
    
     
n/achr14 106,421,964V region of the variable domain of immunoglobulin heavy  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt P01824)
16IGKV2-28n/a
n/a
n/a
n/a
0.00000000000001chr2 89,222,079V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A075B6P5)
17IGLV8-61n/a
    
    
     
1e-20chr22 22,098,956V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:17576170, PubMed:20176268). (from UniProt A0A075B6I0)
18IGLV4-69n/a
    
    
     
0.00000000000007chr22 22,031,203V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:17576170, PubMed:20176268). (from UniProt A0A075B6H9)
19IGHV4-34n/a
    
    
     
n/achr14 106,373,904V region of the variable domain of immunoglobulin heavy  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt P06331)
20IGKV1-16n/a
n/a
n/a
n/a
0.00000000000002chr2 89,100,110V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt P04430)
21IGKV1-39n/a
    
    
     
5e-16chr2 89,319,885V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt P01597)
22IGLV1-36n/a
n/a
n/a
n/a
1e-23chr22 22,432,211V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:17576170, PubMed:20176268). (from UniProt A0A0B4J1U3)
23IGLV7-43n/a
    
    
     
2e-18chr22 22,395,253V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:17576170, PubMed:20176268). (from UniProt P04211)
24IGHV3-21n/a
    
    
     
n/achr14 106,235,329V region of the variable domain of immunoglobulin heavy  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A0B4J1V1)
25IGHV1-69n/a
    
    
     
n/achr14 106,714,932V region of the variable domain of immunoglobulin heavy  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt P01742)
26IGHV3-74n/a
    
    
     
n/achr14 106,810,786V region of the variable domain of immunoglobulin heavy  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A0B4J1X5)
27FCRL2n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr1 157,761,432Fc receptor like 2, transcript variant 1 (from RefSeq NM_030764.4)
28IGKV1-17n/a
n/a
n/a
n/a
0.00000000000001chr2 89,117,593V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt P01599)
29IGKV1-12n/a
n/a
n/a
n/a
4e-16chr2 89,040,484V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A0C4DH73)
30IGLV2-18n/a
    
    
     
4e-25chr22 22,734,848V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:17576170, PubMed:20176268). (from UniProt A0A075B6J9)
31IGHV3-33n/a
    
    
     
n/achr14 106,360,058V region of the variable domain of immunoglobulin heavy  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt P01772)
32IGHV4-59n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr14 106,627,537V region of the variable domain of immunoglobulin heavy  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt P01825)
33IGLV3-25n/a
    
    
     
3e-46chr22 22,686,998V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:17576170, PubMed:20176268). (from UniProt P01717)
34IGKV1-33n/a
n/a
n/a
n/a
4e-16chr2 89,268,253V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt P01594)
35IGKV2-30n/a
    
    
     
0.0000000000002chr2 89,245,188V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt P06310)
36IGHJ2n/a
    
    
     
n/achr14 105,865,224immunoglobulin heavy joining 2 (from HGNC IGHJ2)
37IGLV1-51n/a
n/a
n/a
n/a
4e-27chr22 22,322,720V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:17576170, PubMed:20176268). (from UniProt P01701)
38IGLV5-45n/a
    
    
     
1e-16chr22 22,376,245V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:17576170, PubMed:20176268). (from UniProt A0A087WSX0)
39IGHV3-49n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr14 106,557,206V region of the variable domain of immunoglobulin heavy  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A0A0MS15)
40IGLV3-21n/a
    
    
     
7e-37chr22 22,712,446V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:17576170, PubMed:20176268). (from UniProt P80748)
41IGHV1-46n/a
    
    
     
n/achr14 106,511,486V region of the variable domain of immunoglobulin heavy  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt P01743)
42IGKV6-21n/a
    
    
     
0.00000000000004chr2 89,160,058V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A0C4DH24)
43IGHV3-72n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr14 106,790,963V region of the variable domain of immunoglobulin heavy  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A0B4J1Y9)
44IGHV5-51n/a
    
    
     
n/achr14 106,578,990V region of the variable domain of immunoglobulin heavy  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A0C4DH38)
45FCRL1n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr1 157,807,261Fc receptor like 1, transcript variant 1 (from RefSeq NM_052938.5)
46IGKV2D-29n/a
n/a
n/a
n/a
1e-17chr2 89,947,890V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A075B6S2)
47IGKV1-9n/a
    
    
     
2e-16chr2 89,010,248V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A0C4DH69)
48IGLC6n/a
    
    
     
n/achr22 22,919,693immunoglobulin lambda constant 6 (gene/pseudogene) (from HGNC IGLC6)
49IGHV2-70n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr14 106,770,798V region of the variable domain of immunoglobulin heavy  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt P01814)
50TLX1n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr10 101,134,544T cell leukemia homeobox 1, transcript variant 1 (from RefSeq NM_005521.4)