UCSC Human Gene Sorter
 
genome assembly search
sort by display output 
#
Name
VisiGene
BLASTP
E-Value
Genome Position
Description
1IGLJ2n/a
    
    
     
0.0000001chr22 22,899,568immunoglobulin lambda joining 2 (from HGNC IGLJ2)
2IGLC5n/a
    
    
     
n/achr22 22,915,781immunoglobulin lambda constant 5 (pseudogene) (from HGNC IGLC5)
3IGLV5-48n/a
    
    
     
n/achr22 22,353,186Probable non-functional open reading frame (ORF) of V region  of the variable domain of immunoglobulin light chains  (PubMed:24600447). Non-functional ORF generally cannot participate in  the synthesis of a productive immunoglobulin chain due to altered V-  (D)-J or switch recombination and/or splicing site (at mRNA level)  and/or conserved amino acid change (protein level) (PubMed:9619395).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A075B6I7)
4IGKV2D-30n/a
    
    
     
n/achr2 89,937,269V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A075B6S6)
5IGHV3-22n/a
    
    
     
n/achr14 106,257,992immunoglobulin heavy variable 3-22 (pseudogene) (from HGNC IGHV3-22)
6IGKV2D-28n/a
    
    
     
n/achr2 89,960,363V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt P01615)
7IGKV3D-7n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr2 90,235,091V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A0C4DH55)
8IGKV1-37n/a
    
    
     
n/achr2 89,297,524Probable non-functional open reading frame (ORF) of V region  of the variable domain of immunoglobulin light chains  (PubMed:24600447). Non-functional ORF generally cannot participate in  the synthesis of a productive immunoglobulin chain due to altered V-  (D)-J or switch recombination and/or splicing site (at mRNA level)  and/or conserved amino acid change (protein level) (PubMed:9619395).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A075B6S9)
9PTGER4P3n/a
    
    
     
n/achr9 63,776,017prostaglandin E receptor 4 pseudogene 3 (from HGNC PTGER4P3)
10ENSG00000257925n/a
    
    
     
n/achr12 47,258,377ENSG00000257925 (from geneSymbol)
11IGLV4-3n/a
    
    
     
n/achr22 22,871,771V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:17576170, PubMed:20176268). (from UniProt A0A075B6K6)
12IGHV3-41n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr14 106,443,358immunoglobulin heavy variable 3-41 (pseudogene) (from HGNC IGHV3-41)
13OR5AK4Pn/a
n/a
n/a
n/a
n/achr11 57,037,985olfactory receptor family 5 subfamily AK member 4 pseudogene (from RefSeq NR_036445.1)
14SDAD1-AS1n/a
    
    
     
n/achr4 75,993,366SDAD1 antisense RNA 1 (from RefSeq NR_125906.1)
15TIFABn/a
    
    
     
n/achr5 135,448,288TIFA inhibitor (from RefSeq NM_001099221.2)
16OR5AK1Pn/a
n/a
n/a
n/a
n/achr11 57,018,560olfactory receptor family 5 subfamily AK member 1 pseudogene (from HGNC OR5AK1P)
17IGLJ3n/a
    
    
     
0.0001chr22 22,904,937immunoglobulin lambda joining 3 (from HGNC IGLJ3)
18LINC02461n/a
    
    
     
n/achr12 43,159,212long intergenic non-protein coding RNA 2461 (from RefSeq NR_146866.1)
19IGKV2D-26n/a
    
    
     
n/achr2 89,986,312V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A0A0MRZ7)
20IGHV4OR15-8n/a
    
    
     
n/achr15 22,185,184Immunoglobulins are composed of two identical heavy chains and  two identical light chains; disulfide-linked. (from UniProt A0A075B7B6)
21ENSG00000219039n/a
    
    
     
n/achr7 75,835,902ENSG00000219039 (from geneSymbol)
22IGLC4n/a
    
    
     
n/achr22 22,910,951immunoglobulin lambda constant 4 (pseudogene) (from HGNC IGLC4)
23IGKV3OR2-268n/a
    
    
     
n/achr2 87,338,773immunoglobulin kappa variable 3/OR2-268 (non-functional) (from HGNC IGKV3OR2-268)
24RNU6-967Pn/a
    
    
     
n/achr19 31,787,201RNA, U6 small nuclear 967, pseudogene (from HGNC RNU6-967P)
25CXCR5n/a
    
    
     
n/achr11 118,890,839C-X-C motif chemokine receptor 5, transcript variant 1 (from RefSeq NM_001716.5)
26IGKV1D-27n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr2 89,969,101immunoglobulin kappa variable 1D-27 (pseudogene) (from HGNC IGKV1D-27)
27IGKV7-3n/a
    
    
     
n/achr2 88,915,229immunoglobulin kappa variable 7-3 (pseudogene) (from HGNC IGKV7-3)
28ENSG00000255186n/a
    
    
     
n/achr11 36,387,385ENSG00000255186 (from geneSymbol)
29MYO5BP3n/a
    
    
     
n/achr9 63,762,185myosin VB pseudogene 3 (from HGNC MYO5BP3)
30ENSG00000250507n/a
    
    
     
n/achr19 54,329,853ENSG00000250507 (from geneSymbol)
31HNRNPA1P70n/a
    
    
     
n/achr12 68,036,310heterogeneous nuclear ribonucleoprotein A1 pseudogene 70 (from HGNC HNRNPA1P70)
32LINC02260n/a
    
    
     
n/achr4 54,605,171long intergenic non-protein coding RNA 2260 (from RefSeq NR_134657.1)
33IGKV1D-37n/a
    
    
     
n/achr2 89,884,978Probable non-functional open reading frame (ORF) of V region  of the variable domain of immunoglobulin light chains  (PubMed:24600447). Non-functional ORF generally cannot participate in  the synthesis of a productive immunoglobulin chain due to altered V-  (D)-J or switch recombination and/or splicing site (at mRNA level)  and/or conserved amino acid change (protein level) (PubMed:9619395).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt P0DSN7)
34EIF4A1P1n/a
    
    
     
n/achr21 27,367,480eukaryotic translation initiation factor 4A1 pseudogene 1 (from HGNC EIF4A1P1)
35CDK2AP2P3n/a
    
    
     
n/achr9 63,775,055cyclin dependent kinase 2 associated protein 2 pseudogene 3 (from HGNC CDK2AP2P3)
36IGHEn/a
n/a
n/a
n/a
n/achr14 105,599,709Constant region of immunoglobulin heavy chains.  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:17576170, PubMed:20176268). (from UniProt P01854)
37OR5AO1Pn/a
    
    
     
n/achr11 57,045,240olfactory receptor family 5 subfamily AO member 1 pseudogene (from HGNC OR5AO1P)
38MIR1227n/a
    
    
     
n/achr19 2,234,105microRNA 1227 (from RefSeq NR_031596.1)
39IGLV1-62n/a
    
    
     
n/achr22 22,086,835immunoglobulin lambda variable 1-62 (pseudogene) (from HGNC IGLV1-62)
40IGKV1D-43n/a
    
    
     
n/achr2 90,210,201V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A0B4J1Z2)
41ENSG00000257737n/a
    
    
     
n/achr12 103,656,387ENSG00000257737 (from geneSymbol)
42IGKV2OR2-2n/a
    
    
     
n/achr2 97,050,878immunoglobulin kappa variable 2/OR2-2 (pseudogene) (from HGNC IGKV2OR2-2)
43IGHV1-17n/a
    
    
     
n/achr14 106,174,551immunoglobulin heavy variable 1-17 (pseudogene) (from HGNC IGHV1-17)
44RPL6P23n/a
    
    
     
n/achr8 94,202,482RPL6P23 (from geneSymbol)
45ADAM7-AS1n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr8 24,606,479ADAM7-AS1 (from geneSymbol)
46RPL34P17n/a
    
    
     
n/achr8 52,313,327ribosomal protein L34 pseudogene 17 (from HGNC RPL34P17)
47IGKV3D-11n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr2 90,173,108V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A0A0MRZ8)
48RN7SL32Pn/a
n/a
n/a
n/a
n/achr2 233,205,339RNA, 7SL, cytoplasmic 32, pseudogene (from HGNC RN7SL32P)
49RNU6-1069Pn/a
    
    
     
n/achr12 31,803,024RNA, U6 small nuclear 1069, pseudogene (from HGNC RNU6-1069P)
50SCUBE1-AS1n/a
    
    
     
n/achr22 43,279,892SCUBE1 antisense RNA 1 (from RefSeq NR_134582.1)