UCSC Human Gene Sorter
 
genome assembly search
sort by display output 
#
Name
VisiGene
BLASTP
E-Value
Genome Position
Description
1IGHDn/a
n/a
n/a
n/a
0chr14 105,841,221immunoglobulin heavy constant delta (from HGNC IGHD)
2EBI3n/a
    
    
     
n/achr19 4,233,525Epstein-Barr virus induced 3 (from RefSeq NM_005755.3)
3SLAMF7n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr1 160,747,034SLAM family member 7, transcript variant 1 (from RefSeq NM_021181.5)
4MZB1n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr5 139,388,690marginal zone B and B1 cell specific protein (from RefSeq NM_016459.4)
5FCER2n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr19 7,695,453Fc epsilon receptor II, transcript variant 1 (from RefSeq NM_002002.5)
6IGHJ4n/a
    
    
     
n/achr14 105,864,237immunoglobulin heavy joining 4 (from HGNC IGHJ4)
7FCMRn/a
n/a
n/a
n/a
n/achr1 206,912,629Fc mu receptor, transcript variant 1 (from RefSeq NM_005449.5)
8CD48n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr1 160,695,284CD48 molecule, transcript variant 1 (from RefSeq NM_001778.4)
9MIR155n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr21 25,574,012microRNA 155 (from RefSeq NR_030784.1)
10CD70n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr19 6,588,494CD70 molecule, transcript variant 1 (from RefSeq NM_001252.5)
11IRF4n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr6 401,597interferon regulatory factor 4, transcript variant 4 (from RefSeq NR_046000.3)
12POU2AF1n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr11 111,365,765POU class 2 homeobox associating factor 1 (from RefSeq NM_006235.3)
13CCL3n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr17 36,089,199C-C motif chemokine ligand 3, transcript variant 1 (from RefSeq NM_002983.3)
14CCR7n/a
    
    
     
n/achr17 40,559,620C-C motif chemokine receptor 7, transcript variant 1 (from RefSeq NM_001838.4)
15GPR15n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr3 98,533,329G protein-coupled receptor 15 (from RefSeq NM_005290.4)
16MIR142n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr17 58,331,275microRNA 142 (from RefSeq NR_029683.1)
17IGLV3-19n/a
    
    
     
n/achr22 22,720,884V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:17576170, PubMed:20176268). (from UniProt P01714)
18NAPSBn/a
n/a
n/a
n/a
n/achr19 50,339,319napsin B aspartic peptidase, pseudogene (from HGNC NAPSB)
19MYO1Gn/a
n/a
n/a
n/a
n/achr7 44,970,838myosin IG (from RefSeq NM_033054.3)
20IGHJ1n/a
    
    
     
n/achr14 105,865,432J region of the variable domain of immunoglobulin heavy  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A0C4DH62)
21MAP4K1n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr19 38,602,797mitogen-activated protein kinase kinase kinase kinase 1, transcript variant 1 (from RefSeq NM_001042600.3)
22SLAMF6n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr1 160,504,145SLAM family member 6, transcript variant 1 (from RefSeq NM_001184714.2)
23CCL3-AS1n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr17 36,081,361CCL3-AS1 (from geneSymbol)
24IGLV3-21n/a
    
    
     
n/achr22 22,712,446V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:17576170, PubMed:20176268). (from UniProt P80748)
25TCL1An/a
n/a
n/a
n/a
n/achr14 95,712,036TCL1 family AKT coactivator A, transcript variant 1 (from RefSeq NM_021966.3)
26BLKn/a
n/a
n/a
n/a
n/achr8 11,529,493BLK proto-oncogene, Src family tyrosine kinase, transcript variant 1 (from RefSeq NM_001715.3)
27IL2RBn/a
n/a
n/a
n/a
n/achr22 37,137,879interleukin 2 receptor subunit beta, transcript variant 1 (from RefSeq NM_000878.5)
28IGLV1-47n/a
    
    
     
n/achr22 22,357,999V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:17576170, PubMed:20176268). (from UniProt P01700)
29IGKV3-15n/a
    
    
     
n/achr2 89,085,482V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt P01624)
30CCL22n/a
    
    
     
n/achr16 57,362,486C-C motif chemokine ligand 22 (from RefSeq NM_002990.5)
31CCL4n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr17 36,104,720C-C motif chemokine ligand 4 (from RefSeq NM_002984.4)
32IGLV3-1n/a
    
    
     
n/achr22 22,881,051V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:17576170, PubMed:20176268). (from UniProt P01715)
33SLAMF1n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr1 160,627,575signaling lymphocytic activation molecule family member 1, transcript variant 4 (from RefSeq NR_104401.3)
34PIM2n/a
    
    
     
n/achrX 48,916,103Pim-2 proto-oncogene, serine/threonine kinase (from RefSeq NM_006875.4)
35SIT1n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr9 35,650,113signaling threshold regulating transmembrane adaptor 1 (from RefSeq NM_014450.3)
36IGLC7n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr22 22,922,814immunoglobulin lambda constant 7 (from HGNC IGLC7)
37IGLV1-44n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr22 22,381,056V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:17576170, PubMed:20176268). (from UniProt P01699)
38TBC1D27Pn/a
n/a
n/a
n/a
n/achr17 16,928,250TBC1 domain family member 27, pseudogene (from HGNC TBC1D27P)
39ENSG00000290698n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr17 16,928,877TBC1 domain family member 27, pseudogene (from RefSeq NR_147084.1)
40IRF8n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr16 85,910,884interferon regulatory factor 8, transcript variant 2 (from RefSeq NM_002163.4)
41IGHV3-23n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr14 106,268,873V region of the variable domain of immunoglobulin heavy  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt P01764)
42IGLV3-25n/a
    
    
     
n/achr22 22,686,998V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:17576170, PubMed:20176268). (from UniProt P01717)
43IGHJ3n/a
    
    
     
n/achr14 105,864,611immunoglobulin heavy joining 3 (from HGNC IGHJ3)
44IGHV5-51n/a
    
    
     
n/achr14 106,578,990V region of the variable domain of immunoglobulin heavy  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A0C4DH38)
45IGHV3-7n/a
    
    
     
n/achr14 106,062,417V region of the variable domain of immunoglobulin heavy  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt P01780)
46ENSG00000285947n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr17 63,924,294Plays an important role in growth control. Its major role in  stimulating body growth is to stimulate the liver and other tissues to  secrete IGF-1. It stimulates both the differentiation and proliferation  of myoblasts. It also stimulates amino acid uptake and protein  synthesis in muscle and other tissues. (from UniProt A0A3B3ISS9)
47IGKV1-9n/a
    
    
     
n/achr2 89,010,248V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A0C4DH69)
48LCKn/a
n/a
n/a
n/a
n/achr1 32,268,715LCK proto-oncogene, Src family tyrosine kinase, transcript variant 2 (from RefSeq NM_005356.5)
49ITGB7n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr12 53,199,287integrin subunit beta 7, transcript variant 20 (from RefSeq NR_182253.1)
50BCL2A1n/a
    
    
     
n/achr15 79,966,044BCL2 related protein A1, transcript variant 1 (from RefSeq NM_004049.4)