UCSC Human Gene Sorter
 
genome assembly search
sort by display output
#
Name
VisiGene
BLASTP
E-Value
Genome Position
Description                                       
1ENSG00000223542n/a
    
    
     
n/achr6 133,437,270ENSG00000223542 (from geneSymbol)
2ZNF358n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr19 7,518,564zinc finger protein 358 (from RefSeq NM_018083.5)
3ENSG00000219039n/a
    
    
     
n/achr7 75,835,902ENSG00000219039 (from geneSymbol)
4MTHFD2P1n/a
    
    
     
n/achr3 95,655,403methylenetetrahydrofolate dehydrogenase (NADP+ dependent) 2, methenyltetrahydrofolate cyclohydrolase pseudogene 1 (from HGNC MTHFD2P1)
5ENSG00000272839n/a
    
    
     
n/achr7 157,868,846ENSG00000272839 (from geneSymbol)
6RNU2-13Pn/a
    
    
     
n/achr2 11,561,250RNA, U2 small nuclear 13, pseudogene (from HGNC RNU2-13P)
7IGLJ2n/a
    
    
     
n/achr22 22,899,568immunoglobulin lambda joining 2 (from HGNC IGLJ2)
85S_rRNAn/a
    
    
     
n/achr2 11,561,7205S_rRNA (from geneSymbol)
9ENSG00000257925n/a
    
    
     
n/achr12 47,258,377ENSG00000257925 (from geneSymbol)
10RNU6-323Pn/a
    
    
     
n/achr8 38,166,065RNA, U6 small nuclear 323, pseudogene (from HGNC RNU6-323P)
11RN7SKP137n/a
    
    
     
n/achr4 121,061,325RNA, 7SK small nuclear pseudogene 137 (from HGNC RN7SKP137)
12ENSG00000258679n/a
    
    
     
n/achr12 56,872,038ENSG00000258679 (from geneSymbol)
13ENSG00000293169n/a
    
    
     
n/achr12 56,848,626ENSG00000293169 (from geneSymbol)
14TRDV1n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr14 22,096,325V region of the variable domain of T cell receptor (TR) delta  chain that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Gamma-delta TRs recognize a variety of self and foreign non-peptide  antigens frequently expressed at the epithelial boundaries between the  host and external environment, including endogenous lipids presented by  MH-like protein CD1D and phosphoantigens presented by butyrophilin-like  molecule BTN3A1. Upon antigen recognition induces rapid, innate-like  immune responses involved in pathogen clearance and tissue repair  (PubMed:28920588, PubMed:23348415). Binding of gamma-delta TR complex  to antigen triggers phosphorylation of immunoreceptor tyrosine-based  activation motifs (ITAMs) in the CD3 chains by the LCK and FYN kinases,  allowing the recruitment, phosphorylation, and activation of ZAP70 that  facilitates phosphorylation of the scaffolding proteins LCP2 and LAT.  This lead to the formation of a supramolecular signalosome that  recruits the phospholipase PLCG1, resulting in calcium mobilization and  ERK activation, ultimately leading to T cell expansion and  differentiation into effector cells (PubMed:25674089). Gamma-delta TRs  are produced through somatic rearrangement of a limited repertoire of  variable (V), diversity (D), and joining (J) genes. The potential  diversity of gamma-delta TRs is conferred by the unique ability to  rearrange (D) genes in tandem and to utilize all three reading frames.  The combinatorial diversity is considerably increased by the sequence  exonuclease trimming and random nucleotide (N) region additions which  occur during the V-(D)-J rearrangements (PubMed:24387714). (from UniProt A0A1B0GX56)
15IGLV5-48n/a
    
    
     
n/achr22 22,353,186Probable non-functional open reading frame (ORF) of V region  of the variable domain of immunoglobulin light chains  (PubMed:24600447). Non-functional ORF generally cannot participate in  the synthesis of a productive immunoglobulin chain due to altered V-  (D)-J or switch recombination and/or splicing site (at mRNA level)  and/or conserved amino acid change (protein level) (PubMed:9619395).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A075B6I7)
16ANK3-DTn/a
    
    
     
n/achr10 60,738,085ANK3 divergent transcript (from RefSeq NR_184155.1)
17ENSG00000241490n/a
    
    
     
n/achr3 114,225,297ENSG00000241490 (from geneSymbol)
18HSPE1P21n/a
    
    
     
n/achr6 133,510,539heat shock protein family E (Hsp10) member 1 pseudogene 21 (from HGNC HSPE1P21)
19TRAPPC3Ln/a
n/a
n/a
n/a
n/achr6 116,520,336trafficking protein particle complex subunit 3L (from RefSeq NM_001139444.3)
20IGLV4-3n/a
    
    
     
n/achr22 22,871,771V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:17576170, PubMed:20176268). (from UniProt A0A075B6K6)
21IGHV4OR15-8n/a
    
    
     
n/achr15 22,185,184Immunoglobulins are composed of two identical heavy chains and  two identical light chains; disulfide-linked. (from UniProt A0A075B7B6)
22ENSG00000226571n/a
    
    
     
n/achr6 139,389,480ENSG00000226571 (from geneSymbol)
23CDK2AP2P3n/a
    
    
     
n/achr9 63,775,055cyclin dependent kinase 2 associated protein 2 pseudogene 3 (from HGNC CDK2AP2P3)
24ENSG00000267366n/a
    
    
     
n/achr18 13,500,965ENSG00000267366 (from geneSymbol)
25PTGER4P3n/a
    
    
     
n/achr9 63,776,017prostaglandin E receptor 4 pseudogene 3 (from HGNC PTGER4P3)
26IGHV3-22n/a
    
    
     
n/achr14 106,257,992immunoglobulin heavy variable 3-22 (pseudogene) (from HGNC IGHV3-22)
27GUCY1B2n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr13 51,034,942guanylate cyclase 1 soluble subunit beta 2 (pseudogene) (from HGNC GUCY1B2)
28GUCY1B2n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr13 51,037,762guanylate cyclase 1 soluble subunit beta 2 (pseudogene) (from HGNC GUCY1B2)
29FTH1P22n/a
    
    
     
n/achr1 116,775,363ferritin heavy chain 1 pseudogene 22 (from HGNC FTH1P22)
30ENSG00000229497n/a
    
    
     
n/achr7 43,767,444ENSG00000229497 (from geneSymbol)
31TRBV23-1n/a
    
    
     
n/achr7 142,646,214Probable non-functional open reading frame (ORF) of V region  of the variable domain of T cell receptor (TR) beta chain  (PubMed:24600447). Non-functional ORF generally cannot participate in  the synthesis of a productive T cell receptor (TR) chain due to altered  V-(D)-J or switch recombination and/or splicing site (at mRNA level)  and/or conserved amino acid change (protein level) (PubMed:9619395).  Alpha-beta T cell receptors are antigen specific receptors which are  essential to the immune response and are present on the cell surface of  T lymphocytes. Recognize peptide-major histocompatibility (MH) (pMH)  complexes that are displayed by antigen presenting cells (APC), a  prerequisite for efficient T cell adaptive immunity against pathogens  (PubMed:25493333). Binding of alpha-beta TR to pMH complex initiates  TR-CD3 clustering on the cell surface and intracellular activation of  LCK that phosphorylates the ITAM motifs of CD3G, CD3D, CD3E and CD247  enabling the recruitment of ZAP70. In turn ZAP70 phosphorylates LAT,  which recruits numerous signaling molecules to form the LAT  signalosome. The LAT signalosome propagates signal branching to three  major signaling pathways, the calcium, the mitogen-activated protein  kinase (MAPK) kinase and the nuclear factor NF-kappa-B (NF-kB)  pathways, leading to the mobilization of transcription factors that are  critical for gene expression and essential for T cell growth and  differentiation (PubMed:23524462). The T cell repertoire is generated  in the thymus, by V-(D)-J rearrangement. This repertoire is then shaped  by intrathymic selection events to generate a peripheral T cell pool of  self-MH restricted, non-autoaggressive T cells. Post-thymic interaction  of alpha-beta TR with the pMH complexes shapes TR structural and  functional avidity (PubMed:15040585). (from UniProt A0A0A0MS06)
32IGKV3D-11n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr2 90,173,108V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A0A0MRZ8)
33ENSG00000225365n/a
    
    
     
n/achr7 158,538,687ENSG00000225365 (from geneSymbol)
34GDF3n/a
    
    
     
n/achr12 7,692,779growth differentiation factor 3 (from RefSeq NM_020634.3)
35SDAD1-AS1n/a
    
    
     
n/achr4 75,993,366SDAD1 antisense RNA 1 (from RefSeq NR_125906.1)
36VN1R105Pn/a
    
    
     
n/achr19 54,648,398vomeronasal 1 receptor 105 pseudogene (from HGNC VN1R105P)
37LINC00922n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr16 65,430,399long intergenic non-protein coding RNA 922, transcript variant 1 (from RefSeq NR_027755.2)
38IGKV2D-28n/a
    
    
     
n/achr2 89,960,363V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt P01615)
39IGLV3-12n/a
    
    
     
n/achr22 22,772,203V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:17576170, PubMed:20176268). (from UniProt A0A075B6K2)
40TRAV18n/a
    
    
     
n/achr14 22,003,389V region of the variable domain of T cell receptor (TR) alpha  chain that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Alpha-beta T cell receptors are antigen specific receptors which are  essential to the immune response and are present on the cell surface of  T lymphocytes. Recognize peptide-major histocompatibility (MH) (pMH)  complexes that are displayed by antigen presenting cells (APC), a  prerequisite for efficient T cell adaptive immunity against pathogens  (PubMed:25493333). Binding of alpha-beta TR to pMH complex initiates  TR-CD3 clustering on the cell surface and intracellular activation of  LCK that phosphorylates the ITAM motifs of CD3G, CD3D, CD3E and CD247  enabling the recruitment of ZAP70. In turn ZAP70 phosphorylates LAT,  which recruits numerous signaling molecules to form the LAT  signalosome. The LAT signalosome propagates signal branching to three  major signaling pathways, the calcium, the mitogen-activated protein  kinase (MAPK) kinase and the nuclear factor NF-kappa-B (NF-kB)  pathways, leading to the mobilization of transcription factors that are  critical for gene expression and essential for T cell growth and  differentiation (PubMed:23524462). The T cell repertoire is generated  in the thymus, by V-(D)-J rearrangement. This repertoire is then shaped  by intrathymic selection events to generate a peripheral T cell pool of  self-MH restricted, non-autoaggressive T cells. Post-thymic interaction  of alpha-beta TR with the pMH complexes shapes TR structural and  functional avidity (PubMed:15040585). (from UniProt A0A075B6X5)
41IGLC5n/a
    
    
     
n/achr22 22,915,781immunoglobulin lambda constant 5 (pseudogene) (from HGNC IGLC5)
42ENSG00000257766n/a
    
    
     
n/achr12 103,668,990ENSG00000257766 (from geneSymbol)
43LINC01470n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr5 152,801,935long intergenic non-protein coding RNA 1470 (from HGNC LINC01470)
44IGKV1D-27n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr2 89,969,101immunoglobulin kappa variable 1D-27 (pseudogene) (from HGNC IGKV1D-27)
45ENSG00000270036n/a
    
    
     
n/achr15 76,344,003ENSG00000270036 (from geneSymbol)
46ENSG00000276868n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr9 40,883,698ENSG00000276868 (from geneSymbol)
47Y_RNAn/a
    
    
     
n/achr12 51,156,922Y_RNA (from geneSymbol)
48RNF13P1n/a
    
    
     
n/achr3 180,773,332RNF13P1 (from geneSymbol)
49ENSG00000250677n/a
    
    
     
n/achr4 83,237,373ENSG00000250677 (from geneSymbol)
50LINC02157n/a
    
    
     
n/achr15 96,236,472long intergenic non-protein coding RNA 2157 (from HGNC LINC02157)