UCSC Human Gene Sorter
 
genome assembly search
sort by display output 
#
Name
VisiGene
BLASTP
E-Value
Genome Position
Description
1HNRNPA1P70n/a
    
    
     
n/achr12 68,036,310heterogeneous nuclear ribonucleoprotein A1 pseudogene 70 (from HGNC HNRNPA1P70)
2ENSG00000259421n/a
    
    
     
n/achr22 39,070,542ENSG00000259421 (from geneSymbol)
3RN7SL32Pn/a
n/a
n/a
n/a
n/achr2 233,205,339RNA, 7SL, cytoplasmic 32, pseudogene (from HGNC RN7SL32P)
4IGLJ3n/a
    
    
     
n/achr22 22,904,937immunoglobulin lambda joining 3 (from HGNC IGLJ3)
5IGKV1-37n/a
    
    
     
n/achr2 89,297,524Probable non-functional open reading frame (ORF) of V region  of the variable domain of immunoglobulin light chains  (PubMed:24600447). Non-functional ORF generally cannot participate in  the synthesis of a productive immunoglobulin chain due to altered V-  (D)-J or switch recombination and/or splicing site (at mRNA level)  and/or conserved amino acid change (protein level) (PubMed:9619395).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A075B6S9)
6CXCR5n/a
    
    
     
n/achr11 118,890,839C-X-C motif chemokine receptor 5, transcript variant 1 (from RefSeq NM_001716.5)
7IGHEn/a
n/a
n/a
n/a
n/achr14 105,599,709Constant region of immunoglobulin heavy chains.  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:17576170, PubMed:20176268). (from UniProt P01854)
8OR5AK4Pn/a
n/a
n/a
n/a
n/achr11 57,037,985olfactory receptor family 5 subfamily AK member 4 pseudogene (from RefSeq NR_036445.1)
9SDAD1-AS1n/a
    
    
     
n/achr4 75,993,366SDAD1 antisense RNA 1 (from RefSeq NR_125906.1)
10IGKV3D-7n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr2 90,235,091V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A0C4DH55)
11OR5AK1Pn/a
n/a
n/a
n/a
n/achr11 57,018,560olfactory receptor family 5 subfamily AK member 1 pseudogene (from HGNC OR5AK1P)
12IGKV2D-26n/a
    
    
     
n/achr2 89,986,312V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A0A0MRZ7)
13ENSG00000258760n/a
    
    
     
n/achr14 65,269,580ENSG00000258760 (from geneSymbol)
14IGLJ2n/a
    
    
     
n/achr22 22,899,568immunoglobulin lambda joining 2 (from HGNC IGLJ2)
15ENSG00000258878n/a
    
    
     
n/achr14 65,234,808ENSG00000258878 (from geneSymbol)
16TPM3P8n/a
    
    
     
n/achr2 230,573,488tropomyosin 3 pseudogene 8 (from HGNC TPM3P8)
17IGLV5-48n/a
    
    
     
n/achr22 22,353,186Probable non-functional open reading frame (ORF) of V region  of the variable domain of immunoglobulin light chains  (PubMed:24600447). Non-functional ORF generally cannot participate in  the synthesis of a productive immunoglobulin chain due to altered V-  (D)-J or switch recombination and/or splicing site (at mRNA level)  and/or conserved amino acid change (protein level) (PubMed:9619395).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A075B6I7)
18IGLC4n/a
    
    
     
n/achr22 22,910,951immunoglobulin lambda constant 4 (pseudogene) (from HGNC IGLC4)
19IGLC5n/a
    
    
     
n/achr22 22,915,781immunoglobulin lambda constant 5 (pseudogene) (from HGNC IGLC5)
20IGHV3-22n/a
    
    
     
n/achr14 106,257,992immunoglobulin heavy variable 3-22 (pseudogene) (from HGNC IGHV3-22)
21TIFABn/a
    
    
     
n/achr5 135,448,288TIFA inhibitor (from RefSeq NM_001099221.2)
22TRGV1n/a
    
    
     
n/achr7 38,367,877Probable non-functional open reading frame (ORF) of V region  of the variable domain of T cell receptor (TR) gamma chain  (PubMed:24600447). Non-functional ORF generally cannot participate in  the synthesis of a productive T cell receptor (TR) chain due to altered  V-(D)-J or switch recombination and/or splicing site (at mRNA level)  and/or conserved amino acid change (protein level) (PubMed:9619395).  Gamma-delta TRs recognize a variety of self and foreign non-peptide  antigens frequently expressed at the epithelial boundaries between the  host and external environment, including endogenous lipids presented by  MH-like protein CD1D and phosphoantigens presented by butyrophilin-like  molecule BTN3A1. Upon antigen recognition induces rapid, innate-like  immune responses involved in pathogen clearance and tissue repair  (PubMed:23348415, PubMed:28920588). Binding of gamma-delta TR complex  to antigen triggers phosphorylation of immunoreceptor tyrosine-based  activation motifs (ITAMs) in the CD3 chains by the LCK and FYN kinases,  allowing the recruitment, phosphorylation, and activation of ZAP70 that  facilitates phosphorylation of the scaffolding proteins LCP2 and LAT.  This lead to the formation of a supramolecular signalosome that  recruits the phospholipase PLCG1, resulting in calcium mobilization and  ERK activation, ultimately leading to T cell expansion and  differentiation into effector cells (PubMed:25674089). Gamma-delta TRs  are produced through somatic rearrangement of a limited repertoire of  variable (V), diversity (D), and joining (J) genes. The potential  diversity of gamma-delta TRs is conferred by the unique ability to  rearrange (D) genes in tandem and to utilize all three reading frames.  The combinatorial diversity is considerably increased by the sequence  exonuclease trimming and random nucleotide (N) region additions which  occur during the V-(D)-J rearrangements (PubMed:24387714). (from UniProt A0A0A0MS02)
23IGHV3-41n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr14 106,443,358immunoglobulin heavy variable 3-41 (pseudogene) (from HGNC IGHV3-41)
24RNA5SP69n/a
    
    
     
n/achr1 178,560,971RNA, 5S ribosomal pseudogene 69 (from HGNC RNA5SP69)
25ENSG00000248571n/a
    
    
     
n/achr4 152,668,237ENSG00000248571 (from geneSymbol)
26IGHV1OR15-3n/a
    
    
     
n/achr15 22,178,324immunoglobulin heavy variable 1/OR15-3 (pseudogene) (from HGNC IGHV1OR15-3)
27IFNG-AS1n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr12 68,112,107IFNG antisense RNA 1 (from HGNC IFNG-AS1)
28PTGER4P3n/a
    
    
     
n/achr9 63,776,017prostaglandin E receptor 4 pseudogene 3 (from HGNC PTGER4P3)
29BTBD6P1n/a
    
    
     
n/achr1 23,902,104BTB domain containing 6 pseudogene 1 (from HGNC BTBD6P1)
30IGKV2D-28n/a
    
    
     
n/achr2 89,960,363V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt P01615)
31RNU6-967Pn/a
    
    
     
n/achr19 31,787,201RNA, U6 small nuclear 967, pseudogene (from HGNC RNU6-967P)
32RN7SL337Pn/a
n/a
n/a
n/a
n/achr19 14,584,245RNA, 7SL, cytoplasmic 337, pseudogene (from HGNC RN7SL337P)
33IGKV3OR2-268n/a
    
    
     
n/achr2 87,338,773immunoglobulin kappa variable 3/OR2-268 (non-functional) (from HGNC IGKV3OR2-268)
34IGKV7-3n/a
    
    
     
n/achr2 88,915,229immunoglobulin kappa variable 7-3 (pseudogene) (from HGNC IGKV7-3)
35ENSG00000250507n/a
    
    
     
n/achr19 54,329,853ENSG00000250507 (from geneSymbol)
36RPL31P11n/a
    
    
     
n/achr1 161,685,023ribosomal protein L31 pseudogene 11 (from HGNC RPL31P11)
37MIR589n/a
    
    
     
n/achr7 5,495,868microRNA 589 (from RefSeq NR_030318.1)
38RNY1P11n/a
    
    
     
n/achr7 129,164,905RNA, Ro-associated Y1 pseudogene 11 (from HGNC RNY1P11)
39RNA5SP323n/a
    
    
     
n/achr10 93,510,614RNA, 5S ribosomal pseudogene 323 (from HGNC RNA5SP323)
40MYO5BP3n/a
    
    
     
n/achr9 63,762,185myosin VB pseudogene 3 (from HGNC MYO5BP3)
41IGHEP1n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr14 105,722,160immunoglobulin heavy constant epsilon P1 (pseudogene) (from HGNC IGHEP1)
42ENSG00000236800n/a
    
    
     
n/achr10 48,668,311ENSG00000236800 (from geneSymbol)
43MAF1P1n/a
    
    
     
n/achr3 133,491,164MAF1P1 (from geneSymbol)
44NEFLP1n/a
    
    
     
n/achrY 21,221,597neurofilament light pseudogene 1 (from HGNC NEFLP1)
45RNU2-6Pn/a
    
    
     
n/achr13 46,374,495RNA, U2 small nuclear 6, pseudogene (from HGNC RNU2-6P)
46IGKV2D-30n/a
    
    
     
n/achr2 89,937,269V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A075B6S6)
47LINC02260n/a
    
    
     
n/achr4 54,605,171long intergenic non-protein coding RNA 2260 (from RefSeq NR_134657.1)
48EIF4A1P1n/a
    
    
     
n/achr21 27,367,480eukaryotic translation initiation factor 4A1 pseudogene 1 (from HGNC EIF4A1P1)
49LINC02461n/a
    
    
     
n/achr12 43,159,212long intergenic non-protein coding RNA 2461 (from RefSeq NR_146866.1)
50ENSG00000262703n/a
    
    
     
n/achr16 11,348,732ENSG00000262703 (from geneSymbol)