UCSC Human Gene Sorter
 
genome assembly search
sort by display output 
#
Name
VisiGene
BLASTP
E-Value
Genome Position
Description
1IGHJ4n/a
    
    
     
n/achr14 105,864,237immunoglobulin heavy joining 4 (from HGNC IGHJ4)
2IGHJ3n/a
    
    
     
n/achr14 105,864,611immunoglobulin heavy joining 3 (from HGNC IGHJ3)
3FCMRn/a
n/a
n/a
n/a
n/achr1 206,912,629Fc mu receptor, transcript variant 1 (from RefSeq NM_005449.5)
4IGHJ1n/a
    
    
     
n/achr14 105,865,432J region of the variable domain of immunoglobulin heavy  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A0C4DH62)
5BLKn/a
n/a
n/a
n/a
n/achr8 11,529,493BLK proto-oncogene, Src family tyrosine kinase, transcript variant 1 (from RefSeq NM_001715.3)
6MAP4K1n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr19 38,602,797mitogen-activated protein kinase kinase kinase kinase 1, transcript variant 1 (from RefSeq NM_001042600.3)
7MZB1n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr5 139,388,690marginal zone B and B1 cell specific protein (from RefSeq NM_016459.4)
8NAPSBn/a
n/a
n/a
n/a
n/achr19 50,339,319napsin B aspartic peptidase, pseudogene (from HGNC NAPSB)
9MIR142n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr17 58,331,275microRNA 142 (from RefSeq NR_029683.1)
10SLAMF6n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr1 160,504,145SLAM family member 6, transcript variant 1 (from RefSeq NM_001184714.2)
11TCL1An/a
n/a
n/a
n/a
n/achr14 95,712,036TCL1 family AKT coactivator A, transcript variant 1 (from RefSeq NM_021966.3)
12CCL3-AS1n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr17 36,081,361CCL3-AS1 (from geneSymbol)
13POU2AF1n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr11 111,365,765POU class 2 homeobox associating factor 1 (from RefSeq NM_006235.3)
14IRF8n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr16 85,910,884interferon regulatory factor 8, transcript variant 2 (from RefSeq NM_002163.4)
15IGKV3-15n/a
    
    
     
n/achr2 89,085,482V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt P01624)
16TBC1D27Pn/a
n/a
n/a
n/a
n/achr17 16,928,250TBC1 domain family member 27, pseudogene (from HGNC TBC1D27P)
17ENSG00000290698n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr17 16,928,877TBC1 domain family member 27, pseudogene (from RefSeq NR_147084.1)
18SIT1n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr9 35,650,113signaling threshold regulating transmembrane adaptor 1 (from RefSeq NM_014450.3)
19SLAMF1n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr1 160,627,575signaling lymphocytic activation molecule family member 1, transcript variant 4 (from RefSeq NR_104401.3)
20CCR7n/a
    
    
     
n/achr17 40,559,620C-C motif chemokine receptor 7, transcript variant 1 (from RefSeq NM_001838.4)
21IL2RBn/a
n/a
n/a
n/a
n/achr22 37,137,879interleukin 2 receptor subunit beta, transcript variant 1 (from RefSeq NM_000878.5)
22IGLV3-19n/a
    
    
     
n/achr22 22,720,884V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:17576170, PubMed:20176268). (from UniProt P01714)
23IGLV3-1n/a
    
    
     
n/achr22 22,881,051V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:17576170, PubMed:20176268). (from UniProt P01715)
24TNFRSF17n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr16 11,966,639TNF receptor superfamily member 17 (from RefSeq NM_001192.3)
25ITGB7n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr12 53,199,287integrin subunit beta 7, transcript variant 20 (from RefSeq NR_182253.1)
26MIR146An/a
n/a
n/a
n/a
n/achr5 160,485,401microRNA 146a (from RefSeq NR_029701.1)
27IGLV3-21n/a
    
    
     
n/achr22 22,712,446V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:17576170, PubMed:20176268). (from UniProt P80748)
28IGLV1-47n/a
    
    
     
n/achr22 22,357,999V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:17576170, PubMed:20176268). (from UniProt P01700)
29IGLV1-44n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr22 22,381,056V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:17576170, PubMed:20176268). (from UniProt P01699)
30IKZF3n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr17 39,811,015IKAROS family zinc finger 3, transcript variant 1 (from RefSeq NM_012481.5)
31TNFn/a
    
    
     
n/achr6 31,576,950tumor necrosis factor (from RefSeq NM_000594.4)
32LCKn/a
n/a
n/a
n/a
n/achr1 32,268,715LCK proto-oncogene, Src family tyrosine kinase, transcript variant 2 (from RefSeq NM_005356.5)
33HLA-DOBn/a
n/a
n/a
n/a
n/achr6 32,814,882major histocompatibility complex, class II, DO beta (from RefSeq NM_002120.4)
34IGHV5-51n/a
    
    
     
n/achr14 106,578,990V region of the variable domain of immunoglobulin heavy  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A0C4DH38)
35MYBL2n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr20 43,691,798MYB proto-oncogene like 2, transcript variant 1 (from RefSeq NM_002466.4)
36CCL4n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr17 36,104,720C-C motif chemokine ligand 4 (from RefSeq NM_002984.4)
37IGHV1-69n/a
    
    
     
n/achr14 106,714,932V region of the variable domain of immunoglobulin heavy  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt P01742)
38RRM2n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr2 10,127,076ribonucleotide reductase regulatory subunit M2, transcript variant 2 (from RefSeq NM_001034.4)
39GPR15n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr3 98,533,329G protein-coupled receptor 15 (from RefSeq NM_005290.4)
40IGLV3-25n/a
    
    
     
n/achr22 22,686,998V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:17576170, PubMed:20176268). (from UniProt P01717)
41IGKV2-30n/a
    
    
     
n/achr2 89,245,188V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt P06310)
42PARP15n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr3 122,608,348poly(ADP-ribose) polymerase family member 15, transcript variant 1 (from RefSeq NM_001113523.3)
43IGLC7n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr22 22,922,814immunoglobulin lambda constant 7 (from HGNC IGLC7)
44IGHV3-7n/a
    
    
     
n/achr14 106,062,417V region of the variable domain of immunoglobulin heavy  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt P01780)
45MCOLN2n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr1 84,961,348mucolipin TRP cation channel 2, transcript variant 1 (from RefSeq NM_153259.4)
46P2RY10n/a
n/a
n/a
n/a
n/achrX 78,954,559P2Y receptor family member 10, transcript variant 1 (from RefSeq NM_014499.4)
47IGKV1-39n/a
    
    
     
n/achr2 89,319,885V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt P01597)
48TLR10n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr4 38,777,614toll like receptor 10, transcript variant 1 (from RefSeq NM_030956.4)
49CXCR2P1n/a
    
    
     
n/achr2 218,060,875C-X-C motif chemokine receptor 2 pseudogene 1 (from HGNC CXCR2P1)
50IGKV1-17n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr2 89,117,593V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt P01599)