UCSC Human Gene Sorter
 
genome assembly search
sort by display output 
#
Name
VisiGene
BLASTP
E-Value
Genome Position
Description
1IGKV1-9n/a
    
    
     
6e-57chr2 89,010,248V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A0C4DH69)
2IGLV1-51n/a
n/a
n/a
n/a
2e-17chr22 22,322,720V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:17576170, PubMed:20176268). (from UniProt P01701)
3IGKV1-17n/a
n/a
n/a
n/a
2e-50chr2 89,117,593V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt P01599)
4IGHV5-51n/a
    
    
     
n/achr14 106,578,990V region of the variable domain of immunoglobulin heavy  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A0C4DH38)
5IGKV1-12n/a
n/a
n/a
n/a
2e-52chr2 89,040,484V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A0C4DH73)
6IGHV3-7n/a
    
    
     
0.0002chr14 106,062,417V region of the variable domain of immunoglobulin heavy  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt P01780)
7IGLV1-47n/a
    
    
     
0.00000000000002chr22 22,357,999V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:17576170, PubMed:20176268). (from UniProt P01700)
8IGLV3-25n/a
    
    
     
2e-19chr22 22,686,998V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:17576170, PubMed:20176268). (from UniProt P01717)
9IGKV2-30n/a
    
    
     
2e-26chr2 89,245,188V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt P06310)
10IGLC7n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr22 22,922,814immunoglobulin lambda constant 7 (from HGNC IGLC7)
11IGHV3-21n/a
    
    
     
0.003chr14 106,235,329V region of the variable domain of immunoglobulin heavy  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A0B4J1V1)
12IGKV2-28n/a
n/a
n/a
n/a
8e-25chr2 89,222,079V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A075B6P5)
13IGHV3-15n/a
    
    
     
0.0004chr14 106,153,893V region of the variable domain of immunoglobulin heavy  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A0B4J1V0)
14IGKV1-39n/a
    
    
     
9e-50chr2 89,319,885V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt P01597)
15IGKV2-24n/a
    
    
     
7e-23chr2 89,176,744V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A0C4DH68)
16IGLV3-21n/a
    
    
     
3e-16chr22 22,712,446V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:17576170, PubMed:20176268). (from UniProt P80748)
17IGLV4-69n/a
    
    
     
4e-17chr22 22,031,203V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:17576170, PubMed:20176268). (from UniProt A0A075B6H9)
18IGKV1-27n/a
n/a
n/a
n/a
1e-50chr2 89,213,675V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A075B6S5)
19IGKV1-16n/a
n/a
n/a
n/a
6e-50chr2 89,100,110V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt P04430)
20IGLV3-19n/a
    
    
     
3e-18chr22 22,720,884V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:17576170, PubMed:20176268). (from UniProt P01714)
21IGHV2-5n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr14 106,038,133V region of the variable domain of immunoglobulin heavy  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt P01817)
22IGHV4-39n/a
    
    
     
n/achr14 106,421,964V region of the variable domain of immunoglobulin heavy  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt P01824)
23IGLV8-61n/a
    
    
     
4e-16chr22 22,098,956V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:17576170, PubMed:20176268). (from UniProt A0A075B6I0)
24IGLV3-10n/a
    
    
     
2e-16chr22 22,812,014V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:17576170, PubMed:20176268). (from UniProt A0A075B6K4)
25IGKV1-6n/a
    
    
     
2e-48chr2 88,966,514V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A0C4DH72)
26IGHV1-2n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr14 105,986,832V region of the variable domain of immunoglobulin heavy  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt P23083)
27IGHV3-11n/a
n/a
n/a
n/a
0.002chr14 106,116,919V region of the variable domain of immunoglobulin heavy  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt P01762)
28IGLV6-57n/a
n/a
n/a
n/a
0.00000000000009chr22 22,196,037V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:17576170, PubMed:20176268). (from UniProt P01721)
29IGHV3-48n/a
n/a
n/a
n/a
0.0002chr14 106,538,077V region of the variable domain of immunoglobulin heavy  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt P01763)
30IGHV1-18n/a
    
    
     
n/achr14 106,185,147V region of the variable domain of immunoglobulin heavy  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A0C4DH31)
31IGHV1-69n/a
    
    
     
0.003chr14 106,714,932V region of the variable domain of immunoglobulin heavy  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt P01742)
32IGLV7-46n/a
n/a
n/a
n/a
0.000000000000002chr22 22,369,850V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:17576170, PubMed:20176268). (from UniProt A0A075B6I9)
33IGHV3-30n/a
n/a
n/a
n/a
0.006chr14 106,335,347V region of the variable domain of immunoglobulin heavy  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt P0DP03)
34IGKV3-15n/a
    
    
     
5e-37chr2 89,085,482V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt P01624)
35TLX1n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr10 101,134,544T cell leukemia homeobox 1, transcript variant 1 (from RefSeq NM_005521.4)
36IGHV3-74n/a
    
    
     
0.001chr14 106,810,786V region of the variable domain of immunoglobulin heavy  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A0B4J1X5)
37IGHV6-1n/a
    
    
     
n/achr14 105,940,004V region of the variable domain of immunoglobulin heavy  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A0B4J1U7)
38IGLV3-1n/a
    
    
     
2e-17chr22 22,881,051V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:17576170, PubMed:20176268). (from UniProt P01715)
39IGHV4-34n/a
    
    
     
n/achr14 106,373,904V region of the variable domain of immunoglobulin heavy  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt P06331)
40CXCR2P1n/a
    
    
     
n/achr2 218,060,875C-X-C motif chemokine receptor 2 pseudogene 1 (from HGNC CXCR2P1)
41IGLV1-44n/a
n/a
n/a
n/a
0.00000000000003chr22 22,381,056V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:17576170, PubMed:20176268). (from UniProt P01699)
42IGLV7-43n/a
    
    
     
6e-17chr22 22,395,253V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:17576170, PubMed:20176268). (from UniProt P04211)
43IGLV1-36n/a
n/a
n/a
n/a
2e-16chr22 22,432,211V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:17576170, PubMed:20176268). (from UniProt A0A0B4J1U3)
44STAB2n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr12 103,676,996stabilin 2 (from RefSeq NM_017564.10)
45FCRL2n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr1 157,761,432Fc receptor like 2, transcript variant 1 (from RefSeq NM_030764.4)
46IGLV2-18n/a
    
    
     
7e-18chr22 22,734,848V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:17576170, PubMed:20176268). (from UniProt A0A075B6J9)
47IGHV3-33n/a
    
    
     
0.005chr14 106,360,058V region of the variable domain of immunoglobulin heavy  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt P01772)
48IGHV4-59n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr14 106,627,537V region of the variable domain of immunoglobulin heavy  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt P01825)
49IGKV1-33n/a
n/a
n/a
n/a
4e-47chr2 89,268,253V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt P01594)
50IGHJ2n/a
    
    
     
n/achr14 105,865,224immunoglobulin heavy joining 2 (from HGNC IGHJ2)