UCSC Human Gene Sorter
 
genome assembly search
sort by display output 
#
Name
VisiGene
BLASTP
E-Value
Genome Position
Description
1LINC03058n/a
    
    
     
n/achr14 20,784,090LINC03058 (from geneSymbol)
2PTPRN2-AS1n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr7 157,856,190PTPRN2 antisense RNA 1 (from RefSeq NR_038966.1)
3XCL1n/a
    
    
     
n/achr1 168,579,337X-C motif chemokine ligand 1 (from RefSeq NM_002995.3)
4RPL13AP8n/a
    
    
     
n/achr1 206,907,924ribosomal protein L13a pseudogene 8 (from HGNC RPL13AP8)
5SIGLEC22Pn/a
n/a
n/a
n/a
n/achr19 51,211,599sialic acid binding Ig like lectin 22, pseudogene (from HGNC SIGLEC22P)
6GPR82n/a
    
    
     
n/achrX 41,727,155G protein-coupled receptor 82 (from RefSeq NM_080817.5)
7PERPP3n/a
    
    
     
n/achr6 16,161,168PERPP3 (from geneSymbol)
8ENSG00000262312n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr16 3,544,126ENSG00000262312 (from geneSymbol)
9IGKV1D-8n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr2 90,221,055V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A087WSZ0)
10PLA2G2Dn/a
n/a
n/a
n/a
n/achr1 20,115,737phospholipase A2 group IID, transcript variant 1 (from RefSeq NM_012400.4)
11IGLV2-5n/a
    
    
     
n/achr22 22,856,900immunoglobulin lambda variable 2-5 (pseudogene) (from HGNC IGLV2-5)
12TRGV2n/a
    
    
     
n/achr7 38,363,191V region of the variable domain of T cell receptor (TR) gamma  chain that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Gamma-delta TRs recognize a variety of self and foreign non-peptide  antigens frequently expressed at the epithelial boundaries between the  host and external environment, including endogenous lipids presented by  MH-like protein CD1D and phosphoantigens presented by butyrophilin-like  molecule BTN3A1. Upon antigen recognition induces rapid, innate-like  immune responses involved in pathogen clearance and tissue repair  (PubMed:23348415, PubMed:28920588). Binding of gamma-delta TR complex  to antigen triggers phosphorylation of immunoreceptor tyrosine-based  activation motifs (ITAMs) in the CD3 chains by the LCK and FYN kinases,  allowing the recruitment, phosphorylation, and activation of ZAP70 that  facilitates phosphorylation of the scaffolding proteins LCP2 and LAT.  This lead to the formation of a supramolecular signalosome that  recruits the phospholipase PLCG1, resulting in calcium mobilization and  ERK activation, ultimately leading to T cell expansion and  differentiation into effector cells (PubMed:25674089). Gamma-delta TRs  are produced through somatic rearrangement of a limited repertoire of  variable (V), diversity (D), and joining (J) genes. The potential  diversity of gamma-delta TRs is conferred by the unique ability to  rearrange (D) genes in tandem and to utilize all three reading frames.  The combinatorial diversity is considerably increased by the sequence  exonuclease trimming and random nucleotide (N) region additions which  occur during the V-(D)-J rearrangements (PubMed:24387714). (from UniProt A0A075B6R0)
13TRAT1n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr3 108,838,895T cell receptor associated transmembrane adaptor 1, transcript variant 1 (from RefSeq NM_016388.4)
14UNC93B5n/a
    
    
     
n/achr11 67,713,853unc-93 homolog B5, pseudogene (from HGNC UNC93B5)
15IGKV2-26n/a
    
    
     
n/achr2 89,196,462immunoglobulin kappa variable 2-26 (pseudogene) (from HGNC IGKV2-26)
16ENSG00000217078n/a
    
    
     
n/achr6 16,163,569ENSG00000217078 (from geneSymbol)
17FASLGn/a
n/a
n/a
n/a
n/achr1 172,662,989Fas ligand, transcript variant 1 (from RefSeq NM_000639.3)
18TRBV23-1n/a
    
    
     
n/achr7 142,646,214Probable non-functional open reading frame (ORF) of V region  of the variable domain of T cell receptor (TR) beta chain  (PubMed:24600447). Non-functional ORF generally cannot participate in  the synthesis of a productive T cell receptor (TR) chain due to altered  V-(D)-J or switch recombination and/or splicing site (at mRNA level)  and/or conserved amino acid change (protein level) (PubMed:9619395).  Alpha-beta T cell receptors are antigen specific receptors which are  essential to the immune response and are present on the cell surface of  T lymphocytes. Recognize peptide-major histocompatibility (MH) (pMH)  complexes that are displayed by antigen presenting cells (APC), a  prerequisite for efficient T cell adaptive immunity against pathogens  (PubMed:25493333). Binding of alpha-beta TR to pMH complex initiates  TR-CD3 clustering on the cell surface and intracellular activation of  LCK that phosphorylates the ITAM motifs of CD3G, CD3D, CD3E and CD247  enabling the recruitment of ZAP70. In turn ZAP70 phosphorylates LAT,  which recruits numerous signaling molecules to form the LAT  signalosome. The LAT signalosome propagates signal branching to three  major signaling pathways, the calcium, the mitogen-activated protein  kinase (MAPK) kinase and the nuclear factor NF-kappa-B (NF-kB)  pathways, leading to the mobilization of transcription factors that are  critical for gene expression and essential for T cell growth and  differentiation (PubMed:23524462). The T cell repertoire is generated  in the thymus, by V-(D)-J rearrangement. This repertoire is then shaped  by intrathymic selection events to generate a peripheral T cell pool of  self-MH restricted, non-autoaggressive T cells. Post-thymic interaction  of alpha-beta TR with the pMH complexes shapes TR structural and  functional avidity (PubMed:15040585). (from UniProt A0A0A0MS06)
19ENSG00000267359n/a
    
    
     
n/achr17 35,553,986uncharacterized LOC107985033, transcript variant 2 (from RefSeq NR_138032.1)
20IGHEn/a
n/a
n/a
n/a
n/achr14 105,599,709Constant region of immunoglobulin heavy chains.  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:17576170, PubMed:20176268). (from UniProt P01854)
21PLCB2-AS1n/a
    
    
     
n/achr15 40,301,245PLCB2 antisense RNA 1 (from HGNC PLCB2-AS1)
22IGKV2-40n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr2 89,330,272V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A087WW87)
23ENSG00000234211n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr1 161,673,401ENSG00000234211 (from geneSymbol)
24ATP5MFP4n/a
    
    
     
n/achr17 64,491,656ATP synthase membrane subunit f pseudogene 4 (from HGNC ATP5MFP4)
25RN7SKP26n/a
    
    
     
n/achr18 45,989,799RNA, 7SK small nuclear pseudogene 26 (from HGNC RN7SKP26)
26IL6-AS1n/a
    
    
     
n/achr7 22,726,507IL6 antisense RNA 1 (from RefSeq NR_131935.1)
27RPL17P28n/a
    
    
     
n/achr7 139,049,731ribosomal protein L17 pseudogene 28 (from HGNC RPL17P28)
28IGKV2-29n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr2 89,234,543immunoglobulin kappa variable 2-29 (gene/pseudogene) (from HGNC IGKV2-29)
29ENSG00000272908n/a
    
    
     
n/achr7 38,327,856ENSG00000272908 (from geneSymbol)
30ENSG00000272211n/a
    
    
     
n/achr2 196,153,072ENSG00000272211 (from geneSymbol)
31BTG1P1n/a
    
    
     
n/achr12 9,135,337BTG anti-proliferation factor 1 pseudogene 1 (from HGNC BTG1P1)
32VN1R105Pn/a
    
    
     
n/achr19 54,648,398vomeronasal 1 receptor 105 pseudogene (from HGNC VN1R105P)
33FTH1P22n/a
    
    
     
n/achr1 116,775,363ferritin heavy chain 1 pseudogene 22 (from HGNC FTH1P22)
34TRAV4n/a
    
    
     
n/achr14 21,736,567V region of the variable domain of T cell receptor (TR) alpha  chain that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Alpha-beta T cell receptors are antigen specific receptors which are  essential to the immune response and are present on the cell surface of  T lymphocytes. Recognize peptide-major histocompatibility (MH) (pMH)  complexes that are displayed by antigen presenting cells (APC), a  prerequisite for efficient T cell adaptive immunity against pathogens  (PubMed:25493333). Binding of alpha-beta TR to pMH complex initiates  TR-CD3 clustering on the cell surface and intracellular activation of  LCK that phosphorylates the ITAM motifs of CD3G, CD3D, CD3E and CD247  enabling the recruitment of ZAP70. In turn ZAP70 phosphorylates LAT,  which recruits numerous signaling molecules to form the LAT  signalosome. The LAT signalosome propagates signal branching to three  major signaling pathways, the calcium, the mitogen-activated protein  kinase (MAPK) kinase and the nuclear factor NF-kappa-B (NF-kB)  pathways, leading to the mobilization of transcription factors that are  critical for gene expression and essential for T cell growth and  differentiation (PubMed:23524462). The T cell repertoire is generated  in the thymus, by V-(D)-J rearrangement. This repertoire is then shaped  by intrathymic selection events to generate a peripheral T cell pool of  self-MH restricted, non-autoaggressive T cells. Post-thymic interaction  of alpha-beta TR with the pMH complexes shapes TR structural and  functional avidity (PubMed:15040585). (from UniProt A0A0B4J268)
35PRADC1P1n/a
    
    
     
n/achr3 36,976,578protease associated domain containing 1 pseudogene 1 (from HGNC PRADC1P1)
36TRGV7n/a
    
    
     
n/achr7 38,335,277T cell receptor gamma variable 7 (pseudogene) (from HGNC TRGV7)
37IFITM3P6n/a
    
    
     
n/achr12 47,135,699IFITM3P6 (from geneSymbol)
38ENSG00000272839n/a
    
    
     
n/achr7 157,868,846ENSG00000272839 (from geneSymbol)
39LINC01366n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr5 170,320,895long intergenic non-protein coding RNA 1366 (from HGNC LINC01366)
40TRAV19n/a
    
    
     
n/achr14 22,007,846V region of the variable domain of T cell receptor (TR) alpha  chain that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Alpha-beta T cell receptors are antigen specific receptors which are  essential to the immune response and are present on the cell surface of  T lymphocytes. Recognize peptide-major histocompatibility (MH) (pMH)  complexes that are displayed by antigen presenting cells (APC), a  prerequisite for efficient T cell adaptive immunity against pathogens  (PubMed:25493333). Binding of alpha-beta TR to pMH complex initiates  TR-CD3 clustering on the cell surface and intracellular activation of  LCK that phosphorylates the ITAM motifs of CD3G, CD3D, CD3E and CD247  enabling the recruitment of ZAP70. In turn ZAP70 phosphorylates LAT,  which recruits numerous signaling molecules to form the LAT  signalosome. The LAT signalosome propagates signal branching to three  major signaling pathways, the calcium, the mitogen-activated protein  kinase (MAPK) kinase and the nuclear factor NF-kappa-B (NF-kB)  pathways, leading to the mobilization of transcription factors that are  critical for gene expression and essential for T cell growth and  differentiation (PubMed:23524462). The T cell repertoire is generated  in the thymus, by V-(D)-J rearrangement. This repertoire is then shaped  by intrathymic selection events to generate a peripheral T cell pool of  self-MH restricted, non-autoaggressive T cells. Post-thymic interaction  of alpha-beta TR with the pMH complexes shapes TR structural and  functional avidity (PubMed:15040585). (from UniProt A0A0A6YYK7)
41ENSG00000262488n/a
    
    
     
n/achr16 10,840,964ENSG00000262488 (from geneSymbol)
42DOCK8-AS2n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr9 473,276DOCK8-AS2 (from geneSymbol)
43TRDV1n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr14 22,096,325V region of the variable domain of T cell receptor (TR) delta  chain that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Gamma-delta TRs recognize a variety of self and foreign non-peptide  antigens frequently expressed at the epithelial boundaries between the  host and external environment, including endogenous lipids presented by  MH-like protein CD1D and phosphoantigens presented by butyrophilin-like  molecule BTN3A1. Upon antigen recognition induces rapid, innate-like  immune responses involved in pathogen clearance and tissue repair  (PubMed:28920588, PubMed:23348415). Binding of gamma-delta TR complex  to antigen triggers phosphorylation of immunoreceptor tyrosine-based  activation motifs (ITAMs) in the CD3 chains by the LCK and FYN kinases,  allowing the recruitment, phosphorylation, and activation of ZAP70 that  facilitates phosphorylation of the scaffolding proteins LCP2 and LAT.  This lead to the formation of a supramolecular signalosome that  recruits the phospholipase PLCG1, resulting in calcium mobilization and  ERK activation, ultimately leading to T cell expansion and  differentiation into effector cells (PubMed:25674089). Gamma-delta TRs  are produced through somatic rearrangement of a limited repertoire of  variable (V), diversity (D), and joining (J) genes. The potential  diversity of gamma-delta TRs is conferred by the unique ability to  rearrange (D) genes in tandem and to utilize all three reading frames.  The combinatorial diversity is considerably increased by the sequence  exonuclease trimming and random nucleotide (N) region additions which  occur during the V-(D)-J rearrangements (PubMed:24387714). (from UniProt A0A1B0GX56)
44S100Zn/a
n/a
n/a
n/a
n/achr5 76,885,832S100 calcium binding protein Z (from RefSeq NM_130772.4)
45ENSG00000267711n/a
    
    
     
n/achr17 35,401,942ENSG00000267711 (from geneSymbol)
46ENSG00000250629n/a
    
    
     
n/achr5 38,788,167ENSG00000250629 (from geneSymbol)
47IGHV1-58n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr14 106,622,606V region of the variable domain of immunoglobulin heavy  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A0C4DH39)
48HTRA4n/a
    
    
     
n/achr8 38,981,445HtrA serine peptidase 4 (from RefSeq NM_153692.4)
49IGLV3-12n/a
    
    
     
n/achr22 22,772,203V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:17576170, PubMed:20176268). (from UniProt A0A075B6K2)
50IGHV3-64n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr14 106,657,991V region of the variable domain of immunoglobulin heavy  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A075B6Q5)