UCSC Human Gene Sorter
 
genome assembly search
sort by display output 
#
Name
VisiGene
BLASTP
E-Value
Genome Position
Description
1CCL18n/a
n/a
n/a
n/a
1e-46chr17 36,068,152C-C motif chemokine ligand 18 (from RefSeq NM_002988.4)
2SCGB3A2n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr5 147,880,451secretoglobin family 3A member 2 (from RefSeq NM_054023.5)
3ENSG00000255446n/a
    
    
     
n/achr11 62,424,284ENSG00000255446 (from geneSymbol)
4CYP2B7Pn/a
n/a
n/a
n/a
n/achr19 40,936,753cytochrome P450 family 2 subfamily B member 7, pseudogene (from HGNC CYP2B7P)
5SLC6A4n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr17 30,215,008solute carrier family 6 member 4 (from RefSeq NM_001045.6)
6MS4A15n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr11 60,766,800membrane spanning 4-domains A15, transcript variant 1 (from RefSeq NM_001098835.2)
7SLAMF8n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr1 159,832,182SLAM family member 8, transcript variant 1 (from RefSeq NM_020125.3)
8IDO1n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr8 39,921,340indoleamine 2,3-dioxygenase 1 (from RefSeq NM_002164.6)
9GPR171n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr3 151,200,524G protein-coupled receptor 171 (from RefSeq NM_013308.4)
10CXCL9n/a
    
    
     
n/achr4 76,004,392C-X-C motif chemokine ligand 9 (from RefSeq NM_002416.3)
11EGFL6n/a
n/a
n/a
n/a
n/achrX 13,601,588EGF like domain multiple 6, transcript variant 1 (from RefSeq NM_015507.4)
12TBX4n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr17 61,468,766T-box transcription factor 4, transcript variant 1 (from RefSeq NM_001321120.2)
13ADAMTS7P3n/a
    
    
     
n/achr15 77,984,549ADAMTS7 pseudogene 3 (from HGNC ADAMTS7P3)
14IGLV4-60n/a
    
    
     
n/achr22 22,162,440V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:17576170, PubMed:20176268). (from UniProt A0A075B6I1)
15IGKV3D-20n/a
    
    
     
n/achr2 90,039,163V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A0C4DH25)
16KLHL6n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr3 183,521,628kelch like family member 6 (from RefSeq NM_130446.4)
17CXCR6n/a
    
    
     
n/achr3 45,945,907C-X-C motif chemokine receptor 6, transcript variant 1 (from RefSeq NM_006564.2)
18TFECn/a
n/a
n/a
n/a
n/achr7 115,982,957transcription factor EC, transcript variant 1 (from RefSeq NM_012252.4)
19ADGRE4Pn/a
n/a
n/a
n/a
n/achr19 6,972,728adhesion G protein-coupled receptor E4, pseudogene (from HGNC ADGRE4P)
20ENSG00000290427n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr19 6,975,186adhesion G protein-coupled receptor E4, pseudogene, transcript variant 1 (from RefSeq NR_024075.2)
21IGLV9-49n/a
    
    
     
n/achr22 22,343,459V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:17576170, PubMed:20176268). (from UniProt A0A0B4J1Y8)
22IGHV3-13n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr14 106,129,806V region of the variable domain of immunoglobulin heavy  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt P01766)
23IGLV3-27n/a
    
    
     
n/achr22 22,668,547V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:17576170, PubMed:20176268). (from UniProt P01718)
24IGLV3-9n/a
    
    
     
n/achr22 22,819,383V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:17576170, PubMed:20176268). (from UniProt A0A075B6K5)
25LINC02422n/a
    
    
     
n/achr12 31,918,142long intergenic non-protein coding RNA 2422 (from HGNC LINC02422)
26CTLA4n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr2 203,870,868cytotoxic T-lymphocyte associated protein 4, transcript variant 1 (from RefSeq NM_005214.5)
27IGHV3-43n/a
    
    
     
n/achr14 106,470,532V region of the variable domain of immunoglobulin heavy  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A0B4J1X8)
28IGHV3-53n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr14 106,593,011V region of the variable domain of immunoglobulin heavy  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt P01767)
29IGKV1D-12n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr2 90,160,087V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt P01611)
30SCGB1A1n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr11 62,421,114secretoglobin family 1A member 1 (from RefSeq NM_003357.5)
31IGKV6D-21n/a
    
    
     
n/achr2 90,021,876V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A0A0MT36)
32CASP16Pn/a
n/a
n/a
n/a
n/achr16 3,146,911caspase 16, pseudogene (from HGNC CASP16P)
33IGKV1D-16n/a
    
    
     
n/achr2 90,100,487V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt P01601)
34ENSG00000237568n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr1 89,265,168ENSG00000237568 (from geneSymbol)
35SIRPGn/a
n/a
n/a
n/a
n/achr20 1,643,465signal regulatory protein gamma, transcript variant 1 (from RefSeq NM_018556.4)
36GPR182n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr12 56,996,469G protein-coupled receptor 182 (from RefSeq NM_007264.4)
37IGKV1-13n/a
    
    
     
n/achr2 89,046,230immunoglobulin kappa variable 1-13 (gene/pseudogene) (from HGNC IGKV1-13)
38CD5n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr11 61,115,170CD5 molecule, transcript variant 1 (from RefSeq NM_014207.4)
39IGHV2-26n/a
    
    
     
n/achr14 106,301,629V region of the variable domain of immunoglobulin heavy  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A0B4J1V2)
40XCL2n/a
    
    
     
0.002chr1 168,542,382X-C motif chemokine ligand 2 (from RefSeq NM_003175.4)
41IGHV3-66n/a
    
    
     
n/achr14 106,675,280V region of the variable domain of immunoglobulin heavy  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A0C4DH42)
42IGLJ1n/a
    
    
     
n/achr22 22,893,755J region of the variable domain of immunoglobulin lambda  light chains that participates in the antigen recognition  (PubMed:24600447). Immunoglobulins, also known as antibodies, are  membrane-bound or secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In  the recognition phase of humoral immunity, the membrane-bound  immunoglobulins serve as receptors which, upon binding of a specific  antigen, trigger the clonal expansion and differentiation of B  lymphocytes into immunoglobulins-secreting plasma cells. Secreted  immunoglobulins mediate the effector phase of humoral immunity, which  results in the elimination of bound antigens (PubMed:22158414,  PubMed:20176268). The antigen binding site is formed by the variable  domain of one heavy chain, together with that of its associated light  chain. Thus, each immunoglobulin has two antigen binding sites with  remarkable affinity for a particular antigen. The variable domains are  assembled by a process called V-(D)-J rearrangement and can then be  subjected to somatic hypermutations which, after exposure to antigen  and selection, allow affinity maturation for a particular antigen  (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A0A0MT76)
43IGLL5n/a
    
    
     
n/achr22 22,891,963immunoglobulin lambda like polypeptide 5, transcript variant 2 (from RefSeq NM_001256296.2)
44IGKV5-2n/a
    
    
     
n/achr2 88,897,508V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt P06315)
45IGHV4-55n/a
    
    
     
n/achr14 106,606,326immunoglobulin heavy variable 4-55 (pseudogene) (from HGNC IGHV4-55)
46TXKn/a
n/a
n/a
n/a
n/achr4 48,100,321TXK tyrosine kinase (from RefSeq NM_003328.3)
47OR5G5Pn/a
n/a
n/a
n/a
n/achr11 56,802,325olfactory receptor family 5 subfamily G member 5 pseudogene (from HGNC OR5G5P)
48ENSG00000290749n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr11 56,811,253ENSG00000290749 (from geneSymbol)
49IGHV3-73n/a
    
    
     
n/achr14 106,802,963V region of the variable domain of immunoglobulin heavy  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A0B4J1V6)
50HSD3B1n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr1 119,511,132hydroxy-delta-5-steroid dehydrogenase, 3 beta- and steroid delta-isomerase 1, transcript variant 2 (from RefSeq NM_001328615.1)