UCSC Human Gene Sorter
 
genome assembly search
sort by display output 
#
Name
VisiGene
BLASTP
E-Value
Genome Position
Description
1CASP16Pn/a
n/a
n/a
n/a
n/achr16 3,146,911caspase 16, pseudogene (from HGNC CASP16P)
2ENSG00000267555n/a
    
    
     
n/achr19 32,832,231ENSG00000267555 (from geneSymbol)
3SLC28A2n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr15 45,265,040solute carrier family 28 member 2 (from RefSeq NM_004212.4)
4ENSG00000235523n/a
    
    
     
n/achr9 72,257,559ENSG00000235523 (from geneSymbol)
5C3orf85n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr3 109,144,060chromosome 3 open reading frame 85, transcript variant 3 (from RefSeq NR_161294.1)
6ADGRG7n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr3 100,652,540adhesion G protein-coupled receptor G7, transcript variant 1 (from RefSeq NM_032787.3)
7HSD3B1n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr1 119,511,132hydroxy-delta-5-steroid dehydrogenase, 3 beta- and steroid delta-isomerase 1, transcript variant 2 (from RefSeq NM_001328615.1)
8MALRD1n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr10 19,391,639MAM and LDL receptor class A domain containing 1 (from RefSeq NM_001142308.3)
9HMGN1P20n/a
    
    
     
n/achr10 19,489,250high mobility group nucleosome binding domain 1 pseudogene 20 (from HGNC HMGN1P20)
10MYRFLn/a
n/a
n/a
n/a
n/achr12 69,892,162myelin regulatory factor like (from RefSeq NM_182530.3)
11FABP6-AS1n/a
    
    
     
n/achr5 160,200,708FABP6-AS1 (from geneSymbol)
12CCR9n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr3 45,894,858C-C motif chemokine receptor 9, transcript variant A (from RefSeq NM_031200.3)
13LRTM1n/a
    
    
     
n/achr3 54,923,145leucine rich repeats and transmembrane domains 1, transcript variant 1 (from RefSeq NM_020678.4)
14GCM1P1n/a
    
    
     
n/achr19 32,824,323GCM1P1 (from geneSymbol)
15IGHV3-66n/a
    
    
     
n/achr14 106,675,280V region of the variable domain of immunoglobulin heavy  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A0C4DH42)
16C17orf78n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr17 37,384,346chromosome 17 open reading frame 78, transcript variant 1 (from RefSeq NM_173625.5)
17MIR192n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr11 64,891,191microRNA 192 (from RefSeq NR_029578.1)
18BTG1P1n/a
    
    
     
n/achr12 9,135,337BTG anti-proliferation factor 1 pseudogene 1 (from HGNC BTG1P1)
19OR5G5Pn/a
n/a
n/a
n/a
n/achr11 56,802,325olfactory receptor family 5 subfamily G member 5 pseudogene (from HGNC OR5G5P)
20ENSG00000290749n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr11 56,811,253ENSG00000290749 (from geneSymbol)
21IGLV3-16n/a
    
    
     
n/achr22 22,747,652V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:17576170, PubMed:20176268). (from UniProt A0A075B6K0)
22PLA2G2Dn/a
n/a
n/a
n/a
n/achr1 20,115,737phospholipase A2 group IID, transcript variant 1 (from RefSeq NM_012400.4)
23IGKV3D-15n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr2 90,115,120V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A087WSY6)
24IGKV1D-16n/a
    
    
     
n/achr2 90,100,487V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt P01601)
25CD180n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr5 67,188,206CD180 molecule (from RefSeq NM_005582.3)
26IGKV5-2n/a
    
    
     
n/achr2 88,897,508V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt P06315)
27IGKV2-29n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr2 89,234,543immunoglobulin kappa variable 2-29 (gene/pseudogene) (from HGNC IGKV2-29)
28RPL10P1n/a
    
    
     
n/achr21 27,420,701ribosomal protein L10 pseudogene 1 (from HGNC RPL10P1)
29ENSG00000271680n/a
    
    
     
n/achr1 206,906,160ENSG00000271680 (from geneSymbol)
30IGKV1D-12n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr2 90,160,087V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt P01611)
31IGHV3-43n/a
    
    
     
n/achr14 106,470,532V region of the variable domain of immunoglobulin heavy  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A0B4J1X8)
32IGLV1-41n/a
    
    
     
n/achr22 22,404,464immunoglobulin lambda variable 1-41 (pseudogene) (from HGNC IGLV1-41)
33IGLV2-5n/a
    
    
     
n/achr22 22,856,900immunoglobulin lambda variable 2-5 (pseudogene) (from HGNC IGLV2-5)
34ENSG00000226472n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr12 31,005,812ENSG00000226472 (from geneSymbol)
35TSPAN11-AS1n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr12 30,992,142TSPAN11-AS1 (from geneSymbol)
36AADACP1n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr3 151,777,447arylacetamide deacetylase pseudogene 1 (from HGNC AADACP1)
37IGKV2-26n/a
    
    
     
n/achr2 89,196,462immunoglobulin kappa variable 2-26 (pseudogene) (from HGNC IGKV2-26)
38BNIP5n/a
    
    
     
n/achr6 36,326,324BCL2 interacting protein 5 (from RefSeq NM_001010903.5)
39ENSG00000240535n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr5 55,034,261ENSG00000240535 (from geneSymbol)
40IGKV1D-39n/a
    
    
     
n/achr2 89,862,731V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt P04432)
41ENSG00000255478n/a
    
    
     
n/achr11 65,371,368ENSG00000255478 (from geneSymbol)
42IGHV4-55n/a
    
    
     
n/achr14 106,606,326immunoglobulin heavy variable 4-55 (pseudogene) (from HGNC IGHV4-55)
43IGHV3-64n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr14 106,657,991V region of the variable domain of immunoglobulin heavy  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A075B6Q5)
44IGKV1D-8n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr2 90,221,055V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A087WSZ0)
45ENSG00000262488n/a
    
    
     
n/achr16 10,840,964ENSG00000262488 (from geneSymbol)
46IGLV5-37n/a
    
    
     
n/achr22 22,427,787V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:17576170, PubMed:20176268). (from UniProt A0A075B6J1)
47FASLGn/a
n/a
n/a
n/a
n/achr1 172,662,989Fas ligand, transcript variant 1 (from RefSeq NM_000639.3)
48ENSG00000231236n/a
    
    
     
n/achr21 27,403,732ENSG00000231236 (from geneSymbol)
49IGKV1-13n/a
    
    
     
n/achr2 89,046,230immunoglobulin kappa variable 1-13 (gene/pseudogene) (from HGNC IGKV1-13)
50ENSG00000262881n/a
    
    
     
n/achr17 45,909,224ENSG00000262881 (from geneSymbol)