UCSC Human Gene Sorter
 
genome assembly search
sort by display output 
#
Name
VisiGene
BLASTP
E-Value
Genome Position
Description
1ENSG00000285417n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr1 206,056,870ENSG00000285417 (from geneSymbol)
2ENSG00000293455n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr1 206,044,239ENSG00000293455 (from geneSymbol)
3IGLV4-3n/a
    
    
     
n/achr22 22,871,771V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:17576170, PubMed:20176268). (from UniProt A0A075B6K6)
4MIR378In/a
n/a
n/a
n/a
n/achr22 41,923,259microRNA 378i (from RefSeq NR_039760.1)
5IGLC5n/a
    
    
     
n/achr22 22,915,781immunoglobulin lambda constant 5 (pseudogene) (from HGNC IGLC5)
6BTBD6P1n/a
    
    
     
n/achr1 23,902,104BTB domain containing 6 pseudogene 1 (from HGNC BTBD6P1)
7IGKV3D-11n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr2 90,173,108V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A0A0MRZ8)
8IGLJ2n/a
    
    
     
n/achr22 22,899,568immunoglobulin lambda joining 2 (from HGNC IGLJ2)
9ENSG00000267359n/a
    
    
     
n/achr17 35,553,986uncharacterized LOC107985033, transcript variant 2 (from RefSeq NR_138032.1)
10SSR1P1n/a
    
    
     
n/achr6 150,384,713signal sequence receptor subunit 1 pseudogene 1 (from HGNC SSR1P1)
11IGHV3-22n/a
    
    
     
n/achr14 106,257,992immunoglobulin heavy variable 3-22 (pseudogene) (from HGNC IGHV3-22)
12IGHV4OR15-8n/a
    
    
     
n/achr15 22,185,184Immunoglobulins are composed of two identical heavy chains and  two identical light chains; disulfide-linked. (from UniProt A0A075B7B6)
13IFNG-AS1n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr12 68,112,107IFNG antisense RNA 1 (from HGNC IFNG-AS1)
14IGKV2D-30n/a
    
    
     
n/achr2 89,937,269V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A075B6S6)
15IGHEn/a
n/a
n/a
n/a
n/achr14 105,599,709Constant region of immunoglobulin heavy chains.  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:17576170, PubMed:20176268). (from UniProt P01854)
16LINC02390n/a
    
    
     
n/achr12 9,706,713long intergenic non-protein coding RNA 2390 (from HGNC LINC02390)
17HNRNPA1P70n/a
    
    
     
n/achr12 68,036,310heterogeneous nuclear ribonucleoprotein A1 pseudogene 70 (from HGNC HNRNPA1P70)
18RN7SL32Pn/a
n/a
n/a
n/a
n/achr2 233,205,339RNA, 7SL, cytoplasmic 32, pseudogene (from HGNC RN7SL32P)
19ENSG00000268620n/a
    
    
     
n/achr19 20,249,673ENSG00000268620 (from geneSymbol)
20MIR4538n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr14 105,858,203microRNA 4538 (from RefSeq NR_130467.1)
21MIR4507n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr14 105,858,149microRNA 4507 (from RefSeq NR_039730.1)
22FCRL4n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr1 157,585,916Fc receptor like 4 (from RefSeq NM_031282.3)
23IGLV3-12n/a
    
    
     
n/achr22 22,772,203V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:17576170, PubMed:20176268). (from UniProt A0A075B6K2)
24RNY1P11n/a
    
    
     
n/achr7 129,164,905RNA, Ro-associated Y1 pseudogene 11 (from HGNC RNY1P11)
25IGKV2D-24n/a
    
    
     
n/achr2 90,005,213Probable non-functional open reading frame (ORF) of V region  of the variable domain of immunoglobulin light chains  (PubMed:24600447). Non-functional ORF generally cannot participate in  the synthesis of a productive immunoglobulin chain due to altered V-  (D)-J or switch recombination and/or splicing site (at mRNA level)  and/or conserved amino acid change (protein level) (PubMed:9619395).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A075B6R9)
26IGLV5-48n/a
    
    
     
n/achr22 22,353,186Probable non-functional open reading frame (ORF) of V region  of the variable domain of immunoglobulin light chains  (PubMed:24600447). Non-functional ORF generally cannot participate in  the synthesis of a productive immunoglobulin chain due to altered V-  (D)-J or switch recombination and/or splicing site (at mRNA level)  and/or conserved amino acid change (protein level) (PubMed:9619395).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A075B6I7)
27IGKV1D-27n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr2 89,969,101immunoglobulin kappa variable 1D-27 (pseudogene) (from HGNC IGKV1D-27)
28RPL17P24n/a
    
    
     
n/achr6 154,217,210ribosomal protein L17 pseudogene 24 (from HGNC RPL17P24)
29ENSG00000266664n/a
    
    
     
n/achr17 19,150,782ENSG00000266664 (from geneSymbol)
30ENSG00000225885n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr8 118,345,906ENSG00000225885 (from geneSymbol)
31RPL13AP8n/a
    
    
     
n/achr1 206,907,924ribosomal protein L13a pseudogene 8 (from HGNC RPL13AP8)
32ENSG00000226571n/a
    
    
     
n/achr6 139,389,480ENSG00000226571 (from geneSymbol)
33ENSG00000219039n/a
    
    
     
n/achr7 75,835,902ENSG00000219039 (from geneSymbol)
34IGKV3-7n/a
    
    
     
n/achr2 88,978,774Probable non-functional open reading frame (ORF) of V region  of the variable domain of immunoglobulin light chains  (PubMed:24600447). Non-functional ORF generally cannot participate in  the synthesis of a productive immunoglobulin chain due to altered V-  (D)-J or switch recombination and/or splicing site (at mRNA level)  and/or conserved amino acid change (protein level) (PubMed:9619395).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A075B6H7)
35ENSG00000259421n/a
    
    
     
n/achr22 39,070,542ENSG00000259421 (from geneSymbol)
36IGKV2D-28n/a
    
    
     
n/achr2 89,960,363V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt P01615)
37IGKV1-37n/a
    
    
     
n/achr2 89,297,524Probable non-functional open reading frame (ORF) of V region  of the variable domain of immunoglobulin light chains  (PubMed:24600447). Non-functional ORF generally cannot participate in  the synthesis of a productive immunoglobulin chain due to altered V-  (D)-J or switch recombination and/or splicing site (at mRNA level)  and/or conserved amino acid change (protein level) (PubMed:9619395).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A075B6S9)
38ENSG00000228835n/a
    
    
     
n/achr18 32,772,104ENSG00000228835 (from geneSymbol)
39TRBV23-1n/a
    
    
     
n/achr7 142,646,214Probable non-functional open reading frame (ORF) of V region  of the variable domain of T cell receptor (TR) beta chain  (PubMed:24600447). Non-functional ORF generally cannot participate in  the synthesis of a productive T cell receptor (TR) chain due to altered  V-(D)-J or switch recombination and/or splicing site (at mRNA level)  and/or conserved amino acid change (protein level) (PubMed:9619395).  Alpha-beta T cell receptors are antigen specific receptors which are  essential to the immune response and are present on the cell surface of  T lymphocytes. Recognize peptide-major histocompatibility (MH) (pMH)  complexes that are displayed by antigen presenting cells (APC), a  prerequisite for efficient T cell adaptive immunity against pathogens  (PubMed:25493333). Binding of alpha-beta TR to pMH complex initiates  TR-CD3 clustering on the cell surface and intracellular activation of  LCK that phosphorylates the ITAM motifs of CD3G, CD3D, CD3E and CD247  enabling the recruitment of ZAP70. In turn ZAP70 phosphorylates LAT,  which recruits numerous signaling molecules to form the LAT  signalosome. The LAT signalosome propagates signal branching to three  major signaling pathways, the calcium, the mitogen-activated protein  kinase (MAPK) kinase and the nuclear factor NF-kappa-B (NF-kB)  pathways, leading to the mobilization of transcription factors that are  critical for gene expression and essential for T cell growth and  differentiation (PubMed:23524462). The T cell repertoire is generated  in the thymus, by V-(D)-J rearrangement. This repertoire is then shaped  by intrathymic selection events to generate a peripheral T cell pool of  self-MH restricted, non-autoaggressive T cells. Post-thymic interaction  of alpha-beta TR with the pMH complexes shapes TR structural and  functional avidity (PubMed:15040585). (from UniProt A0A0A0MS06)
40IGLV2-5n/a
    
    
     
n/achr22 22,856,900immunoglobulin lambda variable 2-5 (pseudogene) (from HGNC IGLV2-5)
41IGKV3D-7n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr2 90,235,091V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A0C4DH55)
42ENSG00000258878n/a
    
    
     
n/achr14 65,234,808ENSG00000258878 (from geneSymbol)
43CXCR5n/a
    
    
     
n/achr11 118,890,839C-X-C motif chemokine receptor 5, transcript variant 1 (from RefSeq NM_001716.5)
44ENSG00000235419n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr2 230,550,300ENSG00000235419 (from geneSymbol)
45ENSG00000279846n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr15 99,498,093ENSG00000279846 (from geneSymbol)
46TRDV1n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr14 22,096,325V region of the variable domain of T cell receptor (TR) delta  chain that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Gamma-delta TRs recognize a variety of self and foreign non-peptide  antigens frequently expressed at the epithelial boundaries between the  host and external environment, including endogenous lipids presented by  MH-like protein CD1D and phosphoantigens presented by butyrophilin-like  molecule BTN3A1. Upon antigen recognition induces rapid, innate-like  immune responses involved in pathogen clearance and tissue repair  (PubMed:28920588, PubMed:23348415). Binding of gamma-delta TR complex  to antigen triggers phosphorylation of immunoreceptor tyrosine-based  activation motifs (ITAMs) in the CD3 chains by the LCK and FYN kinases,  allowing the recruitment, phosphorylation, and activation of ZAP70 that  facilitates phosphorylation of the scaffolding proteins LCP2 and LAT.  This lead to the formation of a supramolecular signalosome that  recruits the phospholipase PLCG1, resulting in calcium mobilization and  ERK activation, ultimately leading to T cell expansion and  differentiation into effector cells (PubMed:25674089). Gamma-delta TRs  are produced through somatic rearrangement of a limited repertoire of  variable (V), diversity (D), and joining (J) genes. The potential  diversity of gamma-delta TRs is conferred by the unique ability to  rearrange (D) genes in tandem and to utilize all three reading frames.  The combinatorial diversity is considerably increased by the sequence  exonuclease trimming and random nucleotide (N) region additions which  occur during the V-(D)-J rearrangements (PubMed:24387714). (from UniProt A0A1B0GX56)
47LINC01789n/a
    
    
     
n/achr2 107,310,282long intergenic non-protein coding RNA 1789 (from RefSeq NR_183814.1)
48GLYATL1Bn/a
    
    
     
n/achr11 59,090,546glycine-N-acyltransferase like 1B (from RefSeq NM_001355566.1)
49NMNAT1P1n/a
    
    
     
n/achr14 81,032,966NMNAT1 pseudogene 1 (from HGNC NMNAT1P1)
50ENSG00000228081n/a
    
    
     
n/achr1 209,173,194ENSG00000228081 (from geneSymbol)