UCSC Human Gene Sorter
 
genome assembly search
sort by display output 
#
Name
VisiGene
BLASTP
E-Value
Genome Position
Description
1ENSG00000226571n/a
    
    
     
n/achr6 139,389,480ENSG00000226571 (from geneSymbol)
2ENSG00000219039n/a
    
    
     
n/achr7 75,835,902ENSG00000219039 (from geneSymbol)
3HNRNPA1P70n/a
    
    
     
n/achr12 68,036,310heterogeneous nuclear ribonucleoprotein A1 pseudogene 70 (from HGNC HNRNPA1P70)
4MIR378In/a
n/a
n/a
n/a
n/achr22 41,923,259microRNA 378i (from RefSeq NR_039760.1)
5IGLC5n/a
    
    
     
n/achr22 22,915,781immunoglobulin lambda constant 5 (pseudogene) (from HGNC IGLC5)
6IGHV4OR15-8n/a
    
    
     
n/achr15 22,185,184Immunoglobulins are composed of two identical heavy chains and  two identical light chains; disulfide-linked. (from UniProt A0A075B7B6)
7ENSG00000257925n/a
    
    
     
n/achr12 47,258,377ENSG00000257925 (from geneSymbol)
8ENSG00000257766n/a
    
    
     
n/achr12 103,668,990ENSG00000257766 (from geneSymbol)
9RN7SL32Pn/a
n/a
n/a
n/a
n/achr2 233,205,339RNA, 7SL, cytoplasmic 32, pseudogene (from HGNC RN7SL32P)
10IGLV3-12n/a
    
    
     
n/achr22 22,772,203V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:17576170, PubMed:20176268). (from UniProt A0A075B6K2)
11IGLV4-3n/a
    
    
     
n/achr22 22,871,771V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:17576170, PubMed:20176268). (from UniProt A0A075B6K6)
12ENSG00000235419n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr2 230,550,300ENSG00000235419 (from geneSymbol)
13IGLJ2n/a
    
    
     
n/achr22 22,899,568immunoglobulin lambda joining 2 (from HGNC IGLJ2)
14BTBD6P1n/a
    
    
     
n/achr1 23,902,104BTB domain containing 6 pseudogene 1 (from HGNC BTBD6P1)
15CDK2AP2P3n/a
    
    
     
n/achr9 63,775,055cyclin dependent kinase 2 associated protein 2 pseudogene 3 (from HGNC CDK2AP2P3)
16ENSG00000275033n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr14 95,662,539ENSG00000275033 (from geneSymbol)
17IFNG-AS1n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr12 68,112,107IFNG antisense RNA 1 (from HGNC IFNG-AS1)
18ENSG00000259421n/a
    
    
     
n/achr22 39,070,542ENSG00000259421 (from geneSymbol)
19LINC02390n/a
    
    
     
n/achr12 9,706,713long intergenic non-protein coding RNA 2390 (from HGNC LINC02390)
20MAF1P1n/a
    
    
     
n/achr3 133,491,164MAF1P1 (from geneSymbol)
21VN1R105Pn/a
    
    
     
n/achr19 54,648,398vomeronasal 1 receptor 105 pseudogene (from HGNC VN1R105P)
22PLEKHA3P1n/a
    
    
     
n/achr19 41,521,516pleckstrin homology domain containing A3 pseudogene 1 (from HGNC PLEKHA3P1)
23CXCR5n/a
    
    
     
n/achr11 118,890,839C-X-C motif chemokine receptor 5, transcript variant 1 (from RefSeq NM_001716.5)
24LINC02812n/a
    
    
     
n/achr1 53,367,389LINC02812 (from geneSymbol)
25PTGER4P3n/a
    
    
     
n/achr9 63,776,017prostaglandin E receptor 4 pseudogene 3 (from HGNC PTGER4P3)
26IGHV3-22n/a
    
    
     
n/achr14 106,257,992immunoglobulin heavy variable 3-22 (pseudogene) (from HGNC IGHV3-22)
27ENSG00000231236n/a
    
    
     
n/achr21 27,403,732ENSG00000231236 (from geneSymbol)
28LINC01684n/a
    
    
     
n/achr21 24,418,852long intergenic non-protein coding RNA 1684 (from HGNC LINC01684)
29IGKV3D-11n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr2 90,173,108V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A0A0MRZ8)
30IGLJ3n/a
    
    
     
n/achr22 22,904,937immunoglobulin lambda joining 3 (from HGNC IGLJ3)
31IGLV5-48n/a
    
    
     
n/achr22 22,353,186Probable non-functional open reading frame (ORF) of V region  of the variable domain of immunoglobulin light chains  (PubMed:24600447). Non-functional ORF generally cannot participate in  the synthesis of a productive immunoglobulin chain due to altered V-  (D)-J or switch recombination and/or splicing site (at mRNA level)  and/or conserved amino acid change (protein level) (PubMed:9619395).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A075B6I7)
32ENSG00000234117n/a
    
    
     
n/achr6 116,494,698ENSG00000234117 (from geneSymbol)
33MIR4538n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr14 105,858,203microRNA 4538 (from RefSeq NR_130467.1)
34MIR4507n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr14 105,858,149microRNA 4507 (from RefSeq NR_039730.1)
35ENSG00000258878n/a
    
    
     
n/achr14 65,234,808ENSG00000258878 (from geneSymbol)
36IGKV2D-30n/a
    
    
     
n/achr2 89,937,269V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A075B6S6)
37RPL31P11n/a
    
    
     
n/achr1 161,685,023ribosomal protein L31 pseudogene 11 (from HGNC RPL31P11)
38LIX1-AS1n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr5 97,263,146LIX1 and RIOK2 antisense RNA 1 (from HGNC LIX1-AS1)
39IGKV1-37n/a
    
    
     
n/achr2 89,297,524Probable non-functional open reading frame (ORF) of V region  of the variable domain of immunoglobulin light chains  (PubMed:24600447). Non-functional ORF generally cannot participate in  the synthesis of a productive immunoglobulin chain due to altered V-  (D)-J or switch recombination and/or splicing site (at mRNA level)  and/or conserved amino acid change (protein level) (PubMed:9619395).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A075B6S9)
40SDAD1-AS1n/a
    
    
     
n/achr4 75,993,366SDAD1 antisense RNA 1 (from RefSeq NR_125906.1)
41IGKV2D-24n/a
    
    
     
n/achr2 90,005,213Probable non-functional open reading frame (ORF) of V region  of the variable domain of immunoglobulin light chains  (PubMed:24600447). Non-functional ORF generally cannot participate in  the synthesis of a productive immunoglobulin chain due to altered V-  (D)-J or switch recombination and/or splicing site (at mRNA level)  and/or conserved amino acid change (protein level) (PubMed:9619395).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A075B6R9)
42ITGADn/a
    
    
     
n/achr16 31,409,920integrin subunit alpha D, transcript variant 2 (from RefSeq NM_005353.3)
43ENSG00000260757n/a
    
    
     
n/achr16 31,403,632ENSG00000260757 (from geneSymbol)
44TRAPPC3Ln/a
n/a
n/a
n/a
n/achr6 116,520,336trafficking protein particle complex subunit 3L (from RefSeq NM_001139444.3)
45IGHEn/a
n/a
n/a
n/a
n/achr14 105,599,709Constant region of immunoglobulin heavy chains.  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:17576170, PubMed:20176268). (from UniProt P01854)
46ENSG00000262703n/a
    
    
     
n/achr16 11,348,732ENSG00000262703 (from geneSymbol)
47IGLL3Pn/a
    
    
     
n/achr22 25,319,168immunoglobulin lambda like polypeptide 3, pseudogene (from HGNC IGLL3P)
48ARB2BPn/a
n/a
n/a
n/a
n/achr3 101,522,435ARB2BP (from geneSymbol)
49TRGV1n/a
    
    
     
n/achr7 38,367,877Probable non-functional open reading frame (ORF) of V region  of the variable domain of T cell receptor (TR) gamma chain  (PubMed:24600447). Non-functional ORF generally cannot participate in  the synthesis of a productive T cell receptor (TR) chain due to altered  V-(D)-J or switch recombination and/or splicing site (at mRNA level)  and/or conserved amino acid change (protein level) (PubMed:9619395).  Gamma-delta TRs recognize a variety of self and foreign non-peptide  antigens frequently expressed at the epithelial boundaries between the  host and external environment, including endogenous lipids presented by  MH-like protein CD1D and phosphoantigens presented by butyrophilin-like  molecule BTN3A1. Upon antigen recognition induces rapid, innate-like  immune responses involved in pathogen clearance and tissue repair  (PubMed:23348415, PubMed:28920588). Binding of gamma-delta TR complex  to antigen triggers phosphorylation of immunoreceptor tyrosine-based  activation motifs (ITAMs) in the CD3 chains by the LCK and FYN kinases,  allowing the recruitment, phosphorylation, and activation of ZAP70 that  facilitates phosphorylation of the scaffolding proteins LCP2 and LAT.  This lead to the formation of a supramolecular signalosome that  recruits the phospholipase PLCG1, resulting in calcium mobilization and  ERK activation, ultimately leading to T cell expansion and  differentiation into effector cells (PubMed:25674089). Gamma-delta TRs  are produced through somatic rearrangement of a limited repertoire of  variable (V), diversity (D), and joining (J) genes. The potential  diversity of gamma-delta TRs is conferred by the unique ability to  rearrange (D) genes in tandem and to utilize all three reading frames.  The combinatorial diversity is considerably increased by the sequence  exonuclease trimming and random nucleotide (N) region additions which  occur during the V-(D)-J rearrangements (PubMed:24387714). (from UniProt A0A0A0MS02)
50LINC02461n/a
    
    
     
n/achr12 43,159,212long intergenic non-protein coding RNA 2461 (from RefSeq NR_146866.1)