UCSC Human Gene Sorter
 
genome assembly search
sort by display output 
#
Name
VisiGene
BLASTP
E-Value
Genome Position
Description
1UBDn/a
    
    
     
4e-94chr6 29,557,623ubiquitin D (from RefSeq NM_006398.4)
2LAX1n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr1 203,770,777lymphocyte transmembrane adaptor 1, transcript variant 1 (from RefSeq NM_017773.4)
3TRGV3n/a
    
    
     
n/achr7 38,358,837V region of the variable domain of T cell receptor (TR) gamma  chain that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Gamma-delta TRs recognize a variety of self and foreign non-peptide  antigens frequently expressed at the epithelial boundaries between the  host and external environment, including endogenous lipids presented by  MH-like protein CD1D and phosphoantigens presented by butyrophilin-like  molecule BTN3A1. Upon antigen recognition induces rapid, innate-like  immune responses involved in pathogen clearance and tissue repair  (PubMed:23348415, PubMed:28920588). Binding of gamma-delta TR complex  to antigen triggers phosphorylation of immunoreceptor tyrosine-based  activation motifs (ITAMs) in the CD3 chains by the LCK and FYN kinases,  allowing the recruitment, phosphorylation, and activation of ZAP70 that  facilitates phosphorylation of the scaffolding proteins LCP2 and LAT.  This lead to the formation of a supramolecular signalosome that  recruits the phospholipase PLCG1, resulting in calcium mobilization and  ERK activation, ultimately leading to T cell expansion and  differentiation into effector cells (PubMed:25674089). Gamma-delta TRs  are produced through somatic rearrangement of a limited repertoire of  variable (V), diversity (D), and joining (J) genes. The potential  diversity of gamma-delta TRs is conferred by the unique ability to  rearrange (D) genes in tandem and to utilize all three reading frames.  The combinatorial diversity is considerably increased by the sequence  exonuclease trimming and random nucleotide (N) region additions which  occur during the V-(D)-J rearrangements (PubMed:24387714). (from UniProt P03979)
4LINC00426n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr13 30,358,630long intergenic non-protein coding RNA 426 (from HGNC LINC00426)
5ENSG00000267554n/a
    
    
     
n/achr17 35,470,348ENSG00000267554 (from geneSymbol)
6KLHDC7Bn/a
    
    
     
n/achr22 50,548,461kelch domain containing 7B (from RefSeq NM_138433.5)
7CLNKn/a
n/a
n/a
n/a
n/achr4 10,585,581cytokine dependent hematopoietic cell linker (from RefSeq NM_052964.4)
8TRGV4n/a
    
    
     
n/achr7 38,354,116V region of the variable domain of T cell receptor (TR) gamma  chain that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Gamma-delta TRs recognize a variety of self and foreign non-peptide  antigens frequently expressed at the epithelial boundaries between the  host and external environment, including endogenous lipids presented by  MH-like protein CD1D and phosphoantigens presented by butyrophilin-like  molecule BTN3A1. Upon antigen recognition induces rapid, innate-like  immune responses involved in pathogen clearance and tissue repair  (PubMed:23348415, PubMed:28920588). Binding of gamma-delta TR complex  to antigen triggers phosphorylation of immunoreceptor tyrosine-based  activation motifs (ITAMs) in the CD3 chains by the LCK and FYN kinases,  allowing the recruitment, phosphorylation, and activation of ZAP70 that  facilitates phosphorylation of the scaffolding proteins LCP2 and LAT.  This lead to the formation of a supramolecular signalosome that  recruits the phospholipase PLCG1, resulting in calcium mobilization and  ERK activation, ultimately leading to T cell expansion and  differentiation into effector cells (PubMed:25674089). Gamma-delta TRs  are produced through somatic rearrangement of a limited repertoire of  variable (V), diversity (D), and joining (J) genes. The potential  diversity of gamma-delta TRs is conferred by the unique ability to  rearrange (D) genes in tandem and to utilize all three reading frames.  The combinatorial diversity is considerably increased by the sequence  exonuclease trimming and random nucleotide (N) region additions which  occur during the V-(D)-J rearrangements (PubMed:24387714). (from UniProt A0A0C4DH28)
9TRGV5Pn/a
    
    
     
n/achr7 38,345,264T cell receptor gamma variable 5P (pseudogene) (from HGNC TRGV5P)
10ENSG00000267074n/a
    
    
     
n/achr17 35,504,980ENSG00000267074 (from geneSymbol)
11ENSG00000286030n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr17 35,522,624ENSG00000286030 (from geneSymbol)
12IGHV1-3n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr14 106,005,334V region of the variable domain of immunoglobulin heavy  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A0C4DH29)
13PDE6Gn/a
n/a
n/a
n/a
n/achr17 81,653,500phosphodiesterase 6G, transcript variant 1 (from RefSeq NM_002602.4)
14NAP1L4P1n/a
    
    
     
n/achr1 116,533,514nucleosome assembly protein 1 like 4 pseudogene 1 (from HGNC NAP1L4P1)
15ENSG00000257452n/a
    
    
     
n/achr12 112,962,689ENSG00000257452 (from geneSymbol)
16TIGITn/a
n/a
n/a
n/a
n/achr3 114,302,158T cell immunoreceptor with Ig and ITIM domains (from RefSeq NM_173799.4)
17GVINP1n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr11 6,718,245GTPase, very large interferon inducible pseudogene 1 (from RefSeq NR_003945.1)
18IGHV4-55n/a
    
    
     
n/achr14 106,606,326immunoglobulin heavy variable 4-55 (pseudogene) (from HGNC IGHV4-55)
19IGHV3-20n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr14 106,211,194V region of the variable domain of immunoglobulin heavy  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A0C4DH32)
20ENSG00000262151n/a
    
    
     
n/achr16 10,876,833ENSG00000262151 (from geneSymbol)
21UBASH3An/a
n/a
n/a
n/a
n/achr21 42,425,793ubiquitin associated and SH3 domain containing A, transcript variant 1 (from RefSeq NM_018961.4)
22LINC02397n/a
    
    
     
n/achr12 92,479,271long intergenic non-protein coding RNA 2397 (from HGNC LINC02397)
23ENSG00000266923n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr12 92,452,605ENSG00000266923 (from geneSymbol)
24CD180n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr5 67,188,206CD180 molecule (from RefSeq NM_005582.3)
25ENSG00000269050n/a
    
    
     
n/achr19 38,871,961ENSG00000269050 (from geneSymbol)
26APOBEC3B-AS1n/a
    
    
     
n/achr22 38,994,884APOBEC3B antisense RNA 1 (from RefSeq NR_104187.1)
27IGKV1D-39n/a
    
    
     
n/achr2 89,862,731V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt P04432)
28CD28n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr2 203,722,775CD28 molecule, transcript variant 1 (from RefSeq NM_006139.4)
29TOMM20P2n/a
    
    
     
n/achr17 35,514,976TOMM20 pseudogene 2 (from HGNC TOMM20P2)
30IGKV5-2n/a
    
    
     
n/achr2 88,897,508V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt P06315)
31IGKV1-13n/a
    
    
     
n/achr2 89,046,230immunoglobulin kappa variable 1-13 (gene/pseudogene) (from HGNC IGKV1-13)
32TRGV2n/a
    
    
     
n/achr7 38,363,191V region of the variable domain of T cell receptor (TR) gamma  chain that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Gamma-delta TRs recognize a variety of self and foreign non-peptide  antigens frequently expressed at the epithelial boundaries between the  host and external environment, including endogenous lipids presented by  MH-like protein CD1D and phosphoantigens presented by butyrophilin-like  molecule BTN3A1. Upon antigen recognition induces rapid, innate-like  immune responses involved in pathogen clearance and tissue repair  (PubMed:23348415, PubMed:28920588). Binding of gamma-delta TR complex  to antigen triggers phosphorylation of immunoreceptor tyrosine-based  activation motifs (ITAMs) in the CD3 chains by the LCK and FYN kinases,  allowing the recruitment, phosphorylation, and activation of ZAP70 that  facilitates phosphorylation of the scaffolding proteins LCP2 and LAT.  This lead to the formation of a supramolecular signalosome that  recruits the phospholipase PLCG1, resulting in calcium mobilization and  ERK activation, ultimately leading to T cell expansion and  differentiation into effector cells (PubMed:25674089). Gamma-delta TRs  are produced through somatic rearrangement of a limited repertoire of  variable (V), diversity (D), and joining (J) genes. The potential  diversity of gamma-delta TRs is conferred by the unique ability to  rearrange (D) genes in tandem and to utilize all three reading frames.  The combinatorial diversity is considerably increased by the sequence  exonuclease trimming and random nucleotide (N) region additions which  occur during the V-(D)-J rearrangements (PubMed:24387714). (from UniProt A0A075B6R0)
33RN7SL8Pn/a
n/a
n/a
n/a
n/achr7 104,912,060RNA, 7SL, cytoplasmic 8, pseudogene (from HGNC RN7SL8P)
34LINC03058n/a
    
    
     
n/achr14 20,784,090LINC03058 (from geneSymbol)
35IGLV5-37n/a
    
    
     
n/achr22 22,427,787V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:17576170, PubMed:20176268). (from UniProt A0A075B6J1)
36KMT5AP3n/a
    
    
     
n/achr3 170,062,597KMT5AP3 (from geneSymbol)
37TRAT1n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr3 108,838,895T cell receptor associated transmembrane adaptor 1, transcript variant 1 (from RefSeq NM_016388.4)
38TRGV5n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr7 38,349,688V region of the variable domain of T cell receptor (TR) gamma  chain that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Gamma-delta TRs recognize a variety of self and foreign non-peptide  antigens frequently expressed at the epithelial boundaries between the  host and external environment, including endogenous lipids presented by  MH-like protein CD1D and phosphoantigens presented by butyrophilin-like  molecule BTN3A1. Upon antigen recognition induces rapid, innate-like  immune responses involved in pathogen clearance and tissue repair  (PubMed:23348415, PubMed:28920588). Binding of gamma-delta TR complex  to antigen triggers phosphorylation of immunoreceptor tyrosine-based  activation motifs (ITAMs) in the CD3 chains by the LCK and FYN kinases,  allowing the recruitment, phosphorylation, and activation of ZAP70 that  facilitates phosphorylation of the scaffolding proteins LCP2 and LAT.  This lead to the formation of a supramolecular signalosome that  recruits the phospholipase PLCG1, resulting in calcium mobilization and  ERK activation, ultimately leading to T cell expansion and  differentiation into effector cells (PubMed:25674089). Gamma-delta TRs  are produced through somatic rearrangement of a limited repertoire of  variable (V), diversity (D), and joining (J) genes. The potential  diversity of gamma-delta TRs is conferred by the unique ability to  rearrange (D) genes in tandem and to utilize all three reading frames.  The combinatorial diversity is considerably increased by the sequence  exonuclease trimming and random nucleotide (N) region additions which  occur during the V-(D)-J rearrangements (PubMed:24387714). (from UniProt A0A0B4J1U4)
39IGLV3-16n/a
    
    
     
n/achr22 22,747,652V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:17576170, PubMed:20176268). (from UniProt A0A075B6K0)
40EGOTn/a
    
    
     
n/achr3 4,750,391eosinophil granule ontogeny transcript (from RefSeq NR_004428.1)
41LINC00278n/a
n/a
n/a
n/a
n/achrY 3,101,698long intergenic non-protein coding RNA 278 (from HGNC LINC00278)
42ENSG00000262312n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr16 3,544,126ENSG00000262312 (from geneSymbol)
43ERCC6Ln/a
n/a
n/a
n/a
n/achrX 72,221,846ERCC excision repair 6 like, spindle assembly checkpoint helicase, transcript variant 1 (from RefSeq NM_017669.4)
44MIR92A1n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr13 91,351,352microRNA 92a-1 (from RefSeq NR_029508.1)
45MIR20An/a
n/a
n/a
n/a
n/achr13 91,351,100microRNA 20a (from RefSeq NR_029492.1)
46MIR18An/a
n/a
n/a
n/a
n/achr13 91,350,786microRNA 18a (from RefSeq NR_029488.1)
47MIR19An/a
n/a
n/a
n/a
n/achr13 91,350,931microRNA 19a (from RefSeq NR_029489.1)
48MIR19B1n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr13 91,351,235microRNA 19b-1 (from RefSeq NR_029490.1)
49MIR17n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr13 91,350,646microRNA 17 (from RefSeq NR_029487.1)
50CCL17n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr16 57,410,415C-C motif chemokine ligand 17 (from RefSeq NM_002987.3)