UCSC Human Gene Sorter
 
genome assembly search
sort by display output 
#
Name
VisiGene
BLASTP
E-Value
Genome Position
Description
1ENSG00000219039n/a
    
    
     
n/achr7 75,835,902ENSG00000219039 (from geneSymbol)
2CDK2AP2P3n/a
    
    
     
n/achr9 63,775,055cyclin dependent kinase 2 associated protein 2 pseudogene 3 (from HGNC CDK2AP2P3)
3ENSG00000257925n/a
    
    
     
n/achr12 47,258,377ENSG00000257925 (from geneSymbol)
4ENSG00000257766n/a
    
    
     
n/achr12 103,668,990ENSG00000257766 (from geneSymbol)
5IGHV4OR15-8n/a
    
    
     
n/achr15 22,185,184Immunoglobulins are composed of two identical heavy chains and  two identical light chains; disulfide-linked. (from UniProt A0A075B7B6)
6IGLJ2n/a
    
    
     
n/achr22 22,899,568immunoglobulin lambda joining 2 (from HGNC IGLJ2)
7PTGER4P3n/a
    
    
     
n/achr9 63,776,017prostaglandin E receptor 4 pseudogene 3 (from HGNC PTGER4P3)
8IGLV3-12n/a
    
    
     
n/achr22 22,772,203V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:17576170, PubMed:20176268). (from UniProt A0A075B6K2)
9SDAD1-AS1n/a
    
    
     
n/achr4 75,993,366SDAD1 antisense RNA 1 (from RefSeq NR_125906.1)
10IGLV5-48n/a
    
    
     
n/achr22 22,353,186Probable non-functional open reading frame (ORF) of V region  of the variable domain of immunoglobulin light chains  (PubMed:24600447). Non-functional ORF generally cannot participate in  the synthesis of a productive immunoglobulin chain due to altered V-  (D)-J or switch recombination and/or splicing site (at mRNA level)  and/or conserved amino acid change (protein level) (PubMed:9619395).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A075B6I7)
11IGLV4-3n/a
    
    
     
n/achr22 22,871,771V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:17576170, PubMed:20176268). (from UniProt A0A075B6K6)
12OR5AK4Pn/a
n/a
n/a
n/a
n/achr11 57,037,985olfactory receptor family 5 subfamily AK member 4 pseudogene (from RefSeq NR_036445.1)
13MYO5BP3n/a
    
    
     
n/achr9 63,762,185myosin VB pseudogene 3 (from HGNC MYO5BP3)
14OR5AK1Pn/a
n/a
n/a
n/a
n/achr11 57,018,560olfactory receptor family 5 subfamily AK member 1 pseudogene (from HGNC OR5AK1P)
15IGLJ3n/a
    
    
     
n/achr22 22,904,937immunoglobulin lambda joining 3 (from HGNC IGLJ3)
16LINC02461n/a
    
    
     
n/achr12 43,159,212long intergenic non-protein coding RNA 2461 (from RefSeq NR_146866.1)
17ITGADn/a
    
    
     
n/achr16 31,409,920integrin subunit alpha D, transcript variant 2 (from RefSeq NM_005353.3)
18ENSG00000260757n/a
    
    
     
n/achr16 31,403,632ENSG00000260757 (from geneSymbol)
19ENSG00000231236n/a
    
    
     
n/achr21 27,403,732ENSG00000231236 (from geneSymbol)
20RNU6-1069Pn/a
    
    
     
n/achr12 31,803,024RNA, U6 small nuclear 1069, pseudogene (from HGNC RNU6-1069P)
21IGLC5n/a
    
    
     
n/achr22 22,915,781immunoglobulin lambda constant 5 (pseudogene) (from HGNC IGLC5)
22IGKV1-37n/a
    
    
     
n/achr2 89,297,524Probable non-functional open reading frame (ORF) of V region  of the variable domain of immunoglobulin light chains  (PubMed:24600447). Non-functional ORF generally cannot participate in  the synthesis of a productive immunoglobulin chain due to altered V-  (D)-J or switch recombination and/or splicing site (at mRNA level)  and/or conserved amino acid change (protein level) (PubMed:9619395).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A075B6S9)
23RNU6-967Pn/a
    
    
     
n/achr19 31,787,201RNA, U6 small nuclear 967, pseudogene (from HGNC RNU6-967P)
24CXCR5n/a
    
    
     
n/achr11 118,890,839C-X-C motif chemokine receptor 5, transcript variant 1 (from RefSeq NM_001716.5)
25IGKV7-3n/a
    
    
     
n/achr2 88,915,229immunoglobulin kappa variable 7-3 (pseudogene) (from HGNC IGKV7-3)
26IGHV3-22n/a
    
    
     
n/achr14 106,257,992immunoglobulin heavy variable 3-22 (pseudogene) (from HGNC IGHV3-22)
27ENSG00000236332n/a
    
    
     
n/achr21 27,378,475ENSG00000236332 (from geneSymbol)
28IGKV2D-26n/a
    
    
     
n/achr2 89,986,312V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A0A0MRZ7)
29IGHV3-41n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr14 106,443,358immunoglobulin heavy variable 3-41 (pseudogene) (from HGNC IGHV3-41)
30IGKV2D-24n/a
    
    
     
n/achr2 90,005,213Probable non-functional open reading frame (ORF) of V region  of the variable domain of immunoglobulin light chains  (PubMed:24600447). Non-functional ORF generally cannot participate in  the synthesis of a productive immunoglobulin chain due to altered V-  (D)-J or switch recombination and/or splicing site (at mRNA level)  and/or conserved amino acid change (protein level) (PubMed:9619395).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:22158414, PubMed:20176268). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A075B6R9)
31IGKV3D-11n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr2 90,173,108V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A0A0MRZ8)
32IGKV3D-7n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr2 90,235,091V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A0C4DH55)
33LINC01470n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr5 152,801,935long intergenic non-protein coding RNA 1470 (from HGNC LINC01470)
34ENSG00000261552n/a
    
    
     
n/achr16 28,989,959ENSG00000261552 (from geneSymbol)
35ENSG00000250507n/a
    
    
     
n/achr19 54,329,853ENSG00000250507 (from geneSymbol)
36ENSG00000257737n/a
    
    
     
n/achr12 103,656,387ENSG00000257737 (from geneSymbol)
37IGKV2D-28n/a
    
    
     
n/achr2 89,960,363V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt P01615)
38LINC02260n/a
    
    
     
n/achr4 54,605,171long intergenic non-protein coding RNA 2260 (from RefSeq NR_134657.1)
39EIF4A1P1n/a
    
    
     
n/achr21 27,367,480eukaryotic translation initiation factor 4A1 pseudogene 1 (from HGNC EIF4A1P1)
40VN1R105Pn/a
    
    
     
n/achr19 54,648,398vomeronasal 1 receptor 105 pseudogene (from HGNC VN1R105P)
41TIFABn/a
    
    
     
n/achr5 135,448,288TIFA inhibitor (from RefSeq NM_001099221.2)
42ENSG00000254975n/a
    
    
     
n/achr11 76,689,137ENSG00000254975 (from geneSymbol)
43RNA5SP357n/a
    
    
     
n/achr12 34,205,758RNA, 5S ribosomal pseudogene 357 (from HGNC RNA5SP357)
44ASH2LP1n/a
    
    
     
n/achr22 22,420,818ASH2 like histone lysine methyltransferase complex subunit pseudogene 1 (from HGNC ASH2LP1)
45ENSG00000255860n/a
n/a
n/a
n/a
n/achr11 72,175,204ENSG00000255860 (from geneSymbol)
46OR5AO1Pn/a
    
    
     
n/achr11 57,045,240olfactory receptor family 5 subfamily AO member 1 pseudogene (from HGNC OR5AO1P)
47IGLV3-22n/a
    
    
     
n/achr22 22,704,543V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:17576170, PubMed:20176268). (from UniProt A0A075B6J6)
48SCUBE1-AS1n/a
    
    
     
n/achr22 43,279,892SCUBE1 antisense RNA 1 (from RefSeq NR_134582.1)
49IGKV2D-30n/a
    
    
     
n/achr2 89,937,269V region of the variable domain of immunoglobulin light  chains that participates in the antigen recognition (PubMed:24600447).  Immunoglobulins, also known as antibodies, are membrane-bound or  secreted glycoproteins produced by B lymphocytes. In the recognition  phase of humoral immunity, the membrane-bound immunoglobulins serve as  receptors which, upon binding of a specific antigen, trigger the clonal  expansion and differentiation of B lymphocytes into immunoglobulins-  secreting plasma cells. Secreted immunoglobulins mediate the effector  phase of humoral immunity, which results in the elimination of bound  antigens (PubMed:20176268, PubMed:22158414). The antigen binding site  is formed by the variable domain of one heavy chain, together with that  of its associated light chain. Thus, each immunoglobulin has two  antigen binding sites with remarkable affinity for a particular  antigen. The variable domains are assembled by a process called V-(D)-J  rearrangement and can then be subjected to somatic hypermutations  which, after exposure to antigen and selection, allow affinity  maturation for a particular antigen (PubMed:20176268, PubMed:17576170). (from UniProt A0A075B6S6)
50IGLV1-62n/a
    
    
     
n/achr22 22,086,835immunoglobulin lambda variable 1-62 (pseudogene) (from HGNC IGLV1-62)